Ressources · 1ʳᵉ · Spécialité SVT
Enzymes : des biomolécules catalytiques
Enzymes, protéines catalytiques du métabolisme issues de l’expression génétique ; structure tridimensionnelle, site actif et complexe enzyme-substrat ; spécificité de substrat et spécificité d’action ; vitesse initiale et effet des concentrations en substrat et en enzyme ; température, pH et dénaturation ; équipement enzymatique des cellules spécialisées, allèles et phénotype.
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Sujet et corrigé prêts à imprimer.
Devoir surveillé – Enzymes : des biomolécules catalytiques
Durée : 120 min – Calculatrice interdite – Sur 20 points · Spécialité SVT 1ʳᵉ
Les réponses doivent être rédigées et justifiées. Soigne l'orthographe et la présentation.
Exercice 1 – Mobiliser ses connaissances ★★
(8 pts)Répondez à chaque question par un texte structuré (introduction, développement organisé, conclusion), appuyé sur des exemples précis. Un schéma est attendu dans la première réponse.
- a)Expliquez comment une enzyme catalyse une réaction chimique précise du métabolisme : vous montrerez le rôle de sa structure tridimensionnelle et de son site actif, et vous illustrerez les étapes de la catalyse par un schéma.
- b)Expliquez ce qu’est la double spécificité d’une enzyme, puis proposez une expérience, avec ses témoins, qui met en évidence chacune des deux spécificités.
Exercice 2 – La couleur des pétales ★★
(6 pts)Document 1 — Chez une plante ornementale, la couleur pourpre des pétales est due à des pigments, les anthocyanes, dont la synthèse nécessite l’enzyme DFR. Trois allèles du gène de la DFR sont connus (valeurs choisies) : P (enzyme de référence) ; p1 (un acide aminé du site actif remplacé, activité nulle) ; p2 (un acide aminé de surface, loin du site actif, remplacé par un acide aminé de propriétés voisines, activité de 96 % de la référence).
Document 2 — Les plantes (P//P), (P//p1) et (p2//p2) ont des pétales pourpres ; les plantes (p1//p1) ont des pétales blancs. Chez toutes ces plantes, la DFR n’est fabriquée que dans les cellules des pétales.
- a)Expliquez le phénotype « pétales blancs » des plantes (p1//p1) en distinguant les échelles moléculaire, cellulaire et de l’organisme.
- b)Expliquez pourquoi l’allèle p2 ne change pas le phénotype, puis ce que montre le phénotype des plantes (P//p1).
- c)Prévoyez la couleur des pétales d’une plante (p1//p2), puis expliquez pourquoi les feuilles d’une plante (P//P) ne contiennent pas d’anthocyanes produites par la DFR.
Exercice 3 – L’activité de la β-galactosidase ★★★
(6 pts)La β-galactosidase hydrolyse l’ONPG, une molécule incolore, en galactose et en ortho-nitrophénol, jaune, dont on mesure la concentration par colorimétrie.
Document 1 — Ortho-nitrophénol formé (mmol·L−1) à partir de 4 mmol·L−1 d’ONPG, avec 1 unité (lot 1) ou 2 unités (lot 2) d’enzyme (valeurs choisies).
| t (min) | 0 | 1 | 2 | 3 | 5 | 8 | 12 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Lot 1 | 0 | 0,5 | 1,0 | 1,4 | 2,1 | 2,9 | 3,5 |
| Lot 2 | 0 | 1,0 | 1,9 | 2,6 | 3,4 | 3,9 | 4,0 |
| [ONPG] (mmol·L−1) | 0,25 | 0,5 | 1 | 2 | 4 | 8 | 16 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Vi | 0,17 | 0,27 | 0,36 | 0,44 | 0,50 | 0,53 | 0,55 |
- a)Calculez la vitesse initiale de chaque lot du document 1, montrez qu’elle est proportionnelle à la quantité d’enzyme, et expliquez ce résultat à l’échelle moléculaire.
- b)Les valeurs du lot 2 et celles du document 2 tendent toutes deux vers une valeur limite. Expliquez l’origine de chacun de ces deux plateaux.
- c)Prévoyez, en justifiant, la vitesse initiale avec 2 unités d’enzyme et 16 mmol·L−1 d’ONPG, puis la concentration d’ortho-nitrophénol qu’atteindrait le lot 1 si l’on prolongeait l’expérience.
Bon courage !
Ce document est la propriété intellectuelle de Ben, professeur particulier (benprofparticulier.fr), protégée par le Code de la propriété intellectuelle (art. L. 111-1 et L. 122-4). Il est mis à disposition pour un usage personnel de révision. Toute reproduction, diffusion, mise en ligne ou revente, totale ou partielle, sans autorisation écrite est interdite et constitue une contrefaçon (art. L. 335-2).
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Corrigé et barème – Enzymes : des biomolécules catalytiques
Durée : 120 min – Calculatrice interdite – Sur 20 points · Spécialité SVT 1ʳᵉ
Exercice 1 – Mobiliser ses connaissances ★★
(8 pts)- a)Une enzyme est une protéine, codée par un gène, qui catalyse une réaction du métabolisme : elle l’accélère sans être consommée ni changer son bilan (substrat → produit). Sa chaîne d’acides aminés se replie en une structure 3D fixée par la séquence et maintenue par des liaisons faibles. Le site actif est une poche formée de quelques acides aminés, éloignés dans la séquence mais rapprochés par le repliement : acides aminés de fixation (retiennent le substrat par des liaisons faibles) et catalytiques (le transforment). Schéma : E + S → ES → E + P (1. fixation du substrat de forme complémentaire, 2. complexe enzyme-substrat et transformation, 3. libération des produits, enzyme intacte qui recommence). Exemple : la catalase, 2 H2O2 → 2 H2O + O2. Conclusion : la forme du site actif permet la fixation, étape nécessaire, et ses acides aminés catalytiques la transformation. (4)
- b)Spécificité de substrat : seul le substrat, ou quelques molécules très voisines, a une forme et des charges complémentaires du site actif et forme un complexe enzyme-substrat (l’amylase hydrolyse l’amidon, pas la cellulose). Spécificité d’action : l’enzyme ne catalyse qu’un type de réaction, fixé par ses acides aminés catalytiques (pyruvate → lactate par la lactate déshydrogénase, → éthanal + CO2 par la pyruvate décarboxylase). Expériences : même enzyme + plusieurs substrats (par exemple amylase + amidon, amylase + cellulose), détection du produit (bandelette ou liqueur de Fehling) ou du substrat (eau iodée) ; même substrat + plusieurs enzymes, identification des produits. Un seul facteur varie ; témoins : substrat sans enzyme, substrat + enzyme bouillie (dénaturée), et un tube où l’enzyme est active. (4)
Piège — Réduire le site actif à un segment de la chaîne, ou oublier que la fixation ne suffit pas sans les acides aminés catalytiques.
Exercice 2 – La couleur des pétales ★★
(6 pts)- a)Moléculaire : chez (p1//p1), les deux allèles codent une DFR dont un acide aminé du site actif est remplacé ; le substrat n’est plus fixé ou plus transformé, l’activité est nulle : pas d’anthocyanes. Cellulaire : les cellules des pétales ne contiennent pas de pigment. Organisme : pétales blancs. (2)
- b)p2 modifie un acide aminé de surface, loin du site actif, remplacé par un acide aminé voisin : repliement et site actif conservés, activité de 96 %, pigments produits, pétales pourpres. Les plantes (P//p1) ont des pétales pourpres comme (P//P) : l’enzyme produite par P suffit ; p1 est récessif, P dominant. (2)
- c)p2 code une enzyme active (96 %) : la plante (p1//p2) produit des anthocyanes, ses pétales sont pourpres (p1 est récessif devant p2). Les cellules des feuilles ont le même génome, donc le gène de la DFR, mais ne l’expriment pas : la DFR fait partie de l’équipement enzymatique des cellules des pétales, marqueur de leur spécialisation. (2)
Méthode — Localiser la modification (site actif, surface), en déduire l’activité, puis remonter au phénotype échelle par échelle.
Exercice 3 – L’activité de la β-galactosidase ★★★
(6 pts)- a)Lot 1 : rectiligne de 0 à 2 min (+ 0,5 par minute), Vi = 1,0 ÷ 2 = 0,5 mmol·L−1·min−1. Lot 2 : rectiligne sur la première minute seulement, Vi = 1,0 ÷ 1 = 1,0 mmol·L−1·min−1. Deux fois plus d’enzyme, vitesse initiale deux fois plus grande : Vi est proportionnelle à la quantité d’enzyme. Le substrat étant abondant au début, deux fois plus de sites actifs forment deux fois plus de complexes enzyme-substrat par minute. (2)
- b)Lot 2 : la concentration tend vers 4,0 mmol·L−1, valeur atteinte quand les 4 mmol·L−1 d’ONPG sont hydrolysés : plateau d’épuisement du substrat, l’enzyme restant active. Document 2 : quand [ONPG] augmente, Vi augmente de moins en moins (0,50 à 4 mmol·L−1, 0,55 à 16) : presque tous les sites actifs sont occupés, l’enzyme est saturée. Le premier plateau dépend de la quantité de substrat, le second de la quantité d’enzyme. (2)
- c)À 16 mmol·L−1, l’enzyme est presque saturée : avec 1 unité, Vi = 0,55 ; avec 2 unités, deux fois plus de sites actifs : Vi ≈ 2 × 0,55 = 1,1 mmol·L−1·min−1. Le lot 1 contient la même quantité d’ONPG que le lot 2 : prolongé, il atteindrait le même plateau, 4,0 mmol·L−1, plus tard ; l’enzyme ne change pas le bilan. (2)
Piège — Diviser la valeur finale par la durée totale, et confondre le plateau d’épuisement du substrat avec celui de saturation de l’enzyme.
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Ce contrôle de spécialité SVT 1ʳᵉ en bref
Un devoir surveillé type contrôle en classe sur « Enzymes : des biomolécules catalytiques » : 3 exercices, 120 minutes, noté sur 20. Le sujet et le corrigé sont téléchargeables en PDF, prêts à imprimer, pour travailler comme en classe.
- Exercice 1 — Mobiliser ses connaissances ★★/ 8 pts
- Exercice 2 — La couleur des pétales ★★/ 6 pts
- Exercice 3 — L’activité de la β-galactosidase ★★★/ 6 pts
Notions évaluées
Métabolisme, enzyme, protéine, catalyse, catalyseur, substrat, produit, bilan, séquence d’acides aminés, repliement, structure tridimensionnelle, liaisons faibles, site actif, acides aminés de fixation, acides aminés catalytiques, complexe enzyme-substrat, ajustement induit, modélisation moléculaire, spécificité de substrat, spécificité d’action, témoin, enzyme bouillie, courbe de suivi, vitesse initiale, tangente à l’origine, vitesse moyenne, épuisement du substrat, saturation, température optimale, pH optimal, charges électriques, dénaturation, réversible, irréversible, expression génétique, équipement enzymatique, profil d’expression, marqueur de spécialisation, allèle, phénotype moléculaire, cellulaire et de l’organisme, allèle récessif.
Pour préparer ce contrôle
- Relire le cours et la fiche de révision.
- Refaire les exercices corrigés.
- Se tester avec le QCM (24 questions).
- Faire ce sujet en conditions réelles — 120 min, sans le cours — puis se corriger et noter les points à revoir.
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Questions fréquentes sur ce sujet
- Combien de temps dure ce contrôle sur « Enzymes : des biomolécules catalytiques » ?
- 120 minutes pour 3 exercices notés sur 20. Prévois le double si tu enchaînes avec la correction.
- Le corrigé est-il fourni ?
- Oui : le corrigé complet est fourni en PDF (bouton « Télécharger le corrigé »), avec le barème exercice par exercice.
- Ce sujet peut-il servir de DS, de contrôle ou d'interrogation ?
- Oui : c'est un devoir surveillé complet de 120 minutes. Pour une interrogation courte, garde un ou deux exercices ; pour un DS ou un contrôle de fin de chapitre, fais le sujet entier en temps limité.
- Ce sujet suit-il le programme de spécialité SVT de première ?
- Oui : il évalue uniquement les notions du chapitre « Enzymes : des biomolécules catalytiques » du programme officiel de spécialité SVT en première, soit : protéines enzymatiques, catalyseurs de réactions chimiques spécifiques du métabolisme ; catalyse, substrat, produit ; structure tridimensionnelle et site actif, complexe enzyme-substrat ; spécificité de substrat et spécificité d’action ; relations enzyme-substrat étudiées avec un logiciel de modélisation moléculaire ; expériences pour identifier les spécificités ; vitesse initiale par la tangente à l’origine, en faisant varier la concentration en substrat ou en enzyme ; influence de la température et du pH ; profils d’expression et équipement enzymatique des cellules différenciées ; allèles, activité enzymatique et phénotype.
Moi c'est Ben, j'ai créé ce site pour aider le plus d'élèves possible, partout en France. Je peux aussi reprendre avec toi ce qui coince en cours particulier : en visio, ou à domicile si tu es à Marseille.
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