Ressources · 1ʳᵉ · Spécialité SVT
Fiche de révision : les enzymes, biomolécules catalytiques
Enzymes, protéines catalytiques du métabolisme issues de l’expression génétique ; structure tridimensionnelle, site actif et complexe enzyme-substrat ; spécificité de substrat et spécificité d’action ; vitesse initiale et effet des concentrations en substrat et en enzyme ; température, pH et dénaturation ; équipement enzymatique des cellules spécialisées, allèles et phénotype.
Enzymes : des biomolécules catalytiques
Fiche méthode
(SVT 1ʳᵉ spécialité · Transmission, variation et expression du patrimoine génétique · Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques)
La démarche face à un document sur les enzymes
1. Je repère ce qui est demandé : bilan de la réaction, rôle du site actif, spécificité, vitesse initiale, effet du milieu, lien allèle-phénotype.
2. Je compare : essai et témoin, enzyme normale et modifiée, plusieurs substrats ou plusieurs enzymes, conditions différentes, génotypes ou tissus différents.
3. Je calcule : vitesse initiale sur la partie rectiligne, rapports, écarts de positions dans la chaîne, activités en %.
4. J’explique à l’échelle moléculaire (structure 3D, site actif, complexe enzyme-substrat, liaisons faibles, charges) et je conclus avec le vocabulaire exact.
Cas 1 · Lire le bilan d’une réaction catalysée
Réflexe — substrat = disparaît ; produit = apparaît ; enzyme = au-dessus de la flèche, retrouvée intacte.
Exemple. Une peptidase de l’intestin coupe un dipeptide en deux acides aminés : dipeptide + eau → 2 acides aminés.
Substrat : le dipeptide (avec l’eau, réactif de l’hydrolyse). Produits : les deux acides aminés.
La peptidase n’entre pas dans le bilan : elle est le catalyseur.
Attention — plus d’enzyme ne donne pas plus de produit : le même plateau est atteint plus vite.
Cas 2 · Expliquer un site actif
Réflexe — repliement → acides aminés éloignés dans la chaîne réunis dans la poche ; fixation puis transformation.
Exemple. Valeurs choisies : le site actif d’une enzyme réunit les acides aminés 12, 64 et 131.
131 − 12 = 119 positions les séparent dans la chaîne.
C’est le repliement 3D qui les rapproche dans une même poche.
Attention — complexe enzyme-substrat formé ne veut pas dire substrat transformé : il faut aussi les acides aminés catalytiques.
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Cas 3 · Mettre en évidence une spécificité
Réflexe — une enzyme, plusieurs substrats → de substrat ; un substrat, plusieurs enzymes → d’action ; un témoin sans enzyme active.
Exemple. Une enzyme X est mise avec trois substrats : seul le premier est transformé. Un tube « premier substrat sans enzyme » reste inchangé.
Le témoin montre que la transformation est due à X.
X ne transforme qu’un substrat : spécificité de substrat.
Attention — un tube négatif ne prouve rien si aucun tube ne montre l’enzyme active.
Cas 4 · Calculer une vitesse initiale
Réflexe — partie rectiligne de départ (ou tangente à t = 0) ; Vi = variation ÷ durée ; unité.
Exemple. [produit] = 0 ; 1,4 ; 2,8 ; 3,9 ; 4,5 mmol·L⁻¹ à t = 0, 2, 4, 6, 8 min.
Rectiligne de 0 à 4 min (+ 1,4 toutes les 2 min), puis ralentissement.
Vi = 2,8 ÷ 4 = 0,7 mmol·L⁻¹·min⁻¹.
Attention — valeur finale ÷ durée totale = vitesse moyenne, plus faible que Vi.
Cas 5 · Ralentie ou dénaturée ?
Réflexe — retour aux conditions optimales : activité retrouvée → réversible ; perdue → dénaturée.
Exemple. Valeurs choisies : 20 % d’activité à 4 °C, 100 % après retour à l’optimum ; après 10 min à 80 °C puis retour à l’optimum, 2 %.
À 4 °C : rencontres rares, structure intacte, ralentie.
À 80 °C : liaisons faibles rompues, dénaturée.
Attention — le froid ne dénature pas ; un pH extrême, si.
Cas 6 · Relier un allèle au phénotype
Réflexe — où est la modification ? → structure → activité → phénotype moléculaire, cellulaire, de l’organisme.
Exemple. Un allèle m remplace un acide aminé du site actif d’une enzyme de synthèse d’un pigment ; l’hétérozygote est pigmenté.
(m//m) : enzyme inactive, pas de pigment dans les cellules, organisme non pigmenté.
L’hétérozygote est pigmenté : m est récessif.
Attention — une substitution en surface, par un acide aminé voisin, ne change en général rien.
Les pièges à éviter
- Écrire l’enzyme parmi les réactifs ou les produits du bilan.
- Croire que le site actif est un morceau continu de la chaîne d’acides aminés.
- Conclure à une spécificité sans témoin ni tube où l’enzyme est active.
- Calculer une vitesse moyenne au lieu de la vitesse initiale.
- Confondre le plateau d’épuisement du substrat et celui de saturation de l’enzyme.
- Dire qu’une enzyme au froid est dénaturée, ou qu’une mutation change toujours l’activité.
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