Ressources · 1ʳᵉ · Spécialité SVT
Enzymes : des biomolécules catalytiques
Enzymes, protéines catalytiques du métabolisme issues de l’expression génétique ; structure tridimensionnelle, site actif et complexe enzyme-substrat ; spécificité de substrat et spécificité d’action ; vitesse initiale et effet des concentrations en substrat et en enzyme ; température, pH et dénaturation ; équipement enzymatique des cellules spécialisées, allèles et phénotype.
À propos de cette page
Les 36 questions du QCM en version texte
Pour réviser sans écran ou imprimer : chaque question avec ses propositions ; la bonne réponse et son explication se déplient.
Niveau facile ★ — 12 questions
Dans la réaction éthanol → éthanal, catalysée par l’alcool déshydrogénase du foie, l’éthanal est…
- A. le produit de la réaction
- B. le substrat de la réaction
- C. le catalyseur de la réaction
- D. le site actif de l’enzyme
Réponse
A. le produit de la réaction — L’éthanal apparaît : c’est le produit. L’éthanol, transformé, est le substrat ; l’enzyme est le catalyseur.
La séquence des acides aminés d’une enzyme est fixée par…
- A. le substrat qu’elle transforme
- B. la température du milieu
- C. un gène de la cellule
- D. le produit de la réaction
Réponse
C. un gène de la cellule — Une enzyme est une protéine : sa séquence est codée par un gène, et cette séquence détermine sa forme.
Un logiciel de modélisation colore les quelques acides aminés au contact du substrat. Ils forment…
- A. toute la chaîne de l’enzyme
- B. le site actif de l’enzyme
- C. le gène codant l’enzyme
- D. le produit de la réaction
Réponse
B. le site actif de l’enzyme — Le site actif est la petite poche où le substrat se fixe et est transformé ; le reste de la chaîne maintient sa forme.
Dans un tube où la réaction est terminée depuis une heure, on rajoute du substrat : du produit se forme de nouveau. L’enzyme…
- A. avait été changée en produit
- B. restait fixée au produit formé
- C. venait d’être fabriquée dans le tube
- D. était restée intacte et active
Réponse
D. était restée intacte et active — Un catalyseur n’est pas consommé : l’enzyme, libérée intacte, transforme le substrat ajouté.
Quand le substrat est fixé dans le site actif, l’ensemble forme…
- A. un nouveau produit de réaction
- B. une enzyme déjà dénaturée
- C. le complexe enzyme-substrat
- D. un catalyseur consommé
Réponse
C. le complexe enzyme-substrat — L’association transitoire de l’enzyme et du substrat, par des liaisons faibles, est le complexe enzyme-substrat, étape obligatoire de la catalyse.
Une enzyme ne catalyse que des hydrolyses, jamais d’oxydation, quel que soit le substrat fixé. C’est…
- A. sa spécificité d’action
- B. sa spécificité de substrat
- C. sa température optimale
- D. son ajustement induit
Réponse
A. sa spécificité d’action — Le type de réaction catalysée relève de la spécificité d’action, fixée par les acides aminés catalytiques.
Seule une molécule de forme complémentaire du site actif peut s’y fixer. C’est…
- A. la spécificité d’action
- B. la saturation de l’enzyme
- C. la dénaturation de l’enzyme
- D. la spécificité de substrat
Réponse
D. la spécificité de substrat — La complémentarité de forme et de charges entre site actif et substrat explique la spécificité de substrat.
Sur une courbe [produit] = f(t), la vitesse initiale est…
- A. la hauteur du plateau atteint à la fin
- B. la pente de la tangente à l’origine
- C. la durée totale de la mesure
- D. la valeur du dernier point
Réponse
B. la pente de la tangente à l’origine — Vi est la pente de la tangente à t = 0, ou de la partie rectiligne du début, quand le substrat est encore abondant.
Sur le modèle 3D d’une enzyme, deux acides aminés du site actif se touchent, alors que 120 positions les séparent dans la chaîne. C’est dû…
- A. au repliement de la chaîne
- B. à une erreur du logiciel
- C. à une seconde chaîne
- D. au produit qui les relie
Réponse
A. au repliement de la chaîne — La chaîne d’acides aminés se replie en une structure 3D : des acides aminés éloignés dans la séquence se retrouvent voisins dans l’espace.
Un tube témoin contient le substrat et l’enzyme préalablement bouillie. Ce témoin sert à montrer que…
- A. la chaleur accélère toujours la réaction chimique
- B. le substrat est lui aussi une protéine
- C. la transformation est due à l’enzyme active
- D. l’enzyme bouillie reste en partie active
Réponse
C. la transformation est due à l’enzyme active — L’enzyme bouillie est dénaturée : si rien ne se passe dans ce tube, la transformation de l’essai est bien due à l’enzyme active.
Une enzyme fabriquée par un seul type de cellules de l’organisme est…
- A. une enzyme commune à tout le corps
- B. une enzyme codée par aucun gène
- C. un produit de toutes les réactions
- D. un marqueur de leur spécialisation
Réponse
D. un marqueur de leur spécialisation — Toutes les cellules ont les mêmes gènes, mais chaque type n’en exprime qu’une partie : une enzyme propre à un type de cellules marque sa spécialisation.
Un profil d’expression mesure, tissu par tissu…
- A. le nombre de copies de chaque gène dans le noyau
- B. l’ARN messager produit à partir de chaque gène
- C. la masse de chaque organe
- D. la vitesse initiale des enzymes du tissu
Réponse
B. l’ARN messager produit à partir de chaque gène — Toutes les cellules ont les mêmes gènes : un profil d’expression compare, d’un tissu à l’autre, la quantité d’ARN messager produite à partir de chaque gène.
Niveau moyen ★★ — 12 questions
Pendant les 4 premières minutes, la concentration du produit passe linéairement de 0 à 2,2 mmol·L⁻¹. La vitesse initiale vaut…
- A. 2,2 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- B. 8,8 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- C. 1,8 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- D. 0,55 mmol·L⁻¹·min⁻¹
Réponse
D. 0,55 mmol·L⁻¹·min⁻¹ — Vi = 2,2 ÷ 4 = 0,55 mmol·L⁻¹·min⁻¹ : variation de concentration divisée par la durée correspondante.
La tangente à l’origine d’une courbe de suivi passe par le point (6 s ; 4,8 µmol·L⁻¹). La vitesse initiale vaut…
- A. 0,8 µmol·L⁻¹·s⁻¹
- B. 1,25 µmol·L⁻¹·s⁻¹
- C. 28,8 µmol·L⁻¹·s⁻¹
- D. 4,8 µmol·L⁻¹·s⁻¹
Réponse
A. 0,8 µmol·L⁻¹·s⁻¹ — La tangente part de l’origine : Vi = 4,8 ÷ 6 = 0,8 µmol·L⁻¹·s⁻¹.
Deux enzymes fixent le même substrat ; l’une catalyse son hydrolyse, l’autre son oxydation. Cette différence vient surtout de…
- A. la forme de leur substrat commun
- B. leur pH optimal
- C. leurs acides aminés catalytiques
- D. la quantité de substrat dans le tube
Réponse
C. leurs acides aminés catalytiques — Le type de réaction catalysée, la spécificité d’action, dépend des acides aminés catalytiques du site actif ; le substrat, lui, est le même.
Le substrat étant en excès, on triple la quantité d’enzyme. La vitesse initiale…
- A. reste la même qu’avant
- B. est multipliée par trois
- C. est divisée par trois
- D. est multipliée par neuf
Réponse
B. est multipliée par trois — À substrat en excès, Vi est proportionnelle à la quantité d’enzyme : trois fois plus de sites actifs, trois fois plus de complexes formés par minute.
Pour des concentrations croissantes en substrat, on mesure Vi = 3,1 ; 5,4 ; 6,9 ; 7,0 ; 7,0 µmol·min⁻¹. Le plateau s’explique par…
- A. la saturation des sites actifs
- B. l’épuisement total du substrat
- C. la dénaturation de l’enzyme
- D. l’apparition d’un autre substrat
Réponse
A. la saturation des sites actifs — À forte concentration en substrat, presque tous les sites actifs sont occupés : l’enzyme est saturée, Vi ne peut plus augmenter.
Hydrolyse du lactose : lactose + eau → glucose + galactose, catalysée par la lactase. Les molécules consommées par la réaction sont…
- A. le lactose et la lactase
- B. le glucose et le galactose
- C. la lactase seule
- D. le lactose et l’eau
Réponse
D. le lactose et l’eau — Dans une hydrolyse, l’eau est un réactif consommé avec le substrat ; la lactase, catalyseur, est retrouvée intacte et s’écrit au-dessus de la flèche.
Une mutation remplace un acide aminé de surface, loin du site actif, par un acide aminé de propriétés voisines. Le plus probable :
- A. l’enzyme devient inactive
- B. l’activité est presque inchangée
- C. le substrat de l’enzyme change de nature
- D. l’enzyme change de réaction
Réponse
B. l’activité est presque inchangée — Un acide aminé de surface remplacé par un acide aminé voisin ne modifie en général ni le repliement ni le site actif.
Chauffée à 60 °C, une enzyme humaine se déplie. À l’échelle moléculaire, la chaleur a rompu…
- A. le gène qui code cette enzyme
- B. toutes les liaisons entre tous ses atomes
- C. les liaisons faibles de sa structure
- D. les molécules de substrat du tube
Réponse
C. les liaisons faibles de sa structure — La forme d’une enzyme est maintenue par des liaisons faibles ; l’agitation thermique les rompt : la protéine se déplie, c’est la dénaturation.
À pH 2, la trypsine, dont le pH optimal est voisin de 8, est presque inactive. À l’échelle moléculaire :
- A. la séquence de ses acides aminés a été changée
- B. elle a été consommée par la réaction
- C. son substrat est devenu un produit
- D. les charges de son site actif sont modifiées
Réponse
D. les charges de son site actif sont modifiées — Le pH modifie les charges électriques de certains acides aminés, en particulier du site actif : fixation et catalyse sont gênées.
On compare trois tubes : amidon + amylase ; amidon seul ; amidon + amylase bouillie. Le facteur testé est…
- A. la présence d’une enzyme active
- B. la nature du substrat utilisé au départ
- C. la température de la mesure
- D. le pH du milieu de réaction
Réponse
A. la présence d’une enzyme active — Seule change la présence d’une amylase active : les deux derniers tubes sont des témoins.
Pour mettre en évidence la spécificité d’action d’enzymes, on fait varier…
- A. le substrat, avec une même enzyme
- B. la température du milieu
- C. l’enzyme, avec un même substrat
- D. la durée de l’expérience
Réponse
C. l’enzyme, avec un même substrat — Même substrat, plusieurs enzymes : on compare les réactions catalysées. Faire varier le substrat teste la spécificité de substrat.
Vi = 0,8 mmol·L⁻¹·min⁻¹ et la courbe reste rectiligne pendant 5 min. Concentration du produit à 5 min :
- A. 0,16 mmol·L⁻¹
- B. 4,0 mmol·L⁻¹
- C. 6,25 mmol·L⁻¹
- D. 5,8 mmol·L⁻¹
Réponse
B. 4,0 mmol·L⁻¹ — Sur la partie rectiligne, [P] = Vi × t = 0,8 × 5 = 4,0 mmol·L⁻¹.
Niveau difficile ★★★ — 12 questions
Sur une courbe [produit] = f(t), le plateau final indique le plus souvent…
- A. la saturation de l’enzyme par le substrat
- B. l’épuisement du substrat dans le milieu
- C. la dénaturation de l’enzyme par le produit
- D. l’atteinte de la vitesse initiale maximale
Réponse
B. l’épuisement du substrat dans le milieu — Le plateau de la courbe de suivi traduit l’épuisement du substrat ; la saturation concerne la courbe Vi en fonction de [S].
Un élève affirme : « à 2 °C, l’enzyme est dénaturée, puisque son activité est presque nulle ». Son erreur :
- A. le froid détruit seulement le substrat
- B. le froid dénature, mais de façon réversible
- C. à 2 °C, l’activité est en fait maximale
- D. le froid ralentit sans détruire la structure
Réponse
D. le froid ralentit sans détruire la structure — À basse température, les rencontres enzyme-substrat sont rares ; la structure est intacte et l’activité revient au réchauffement : ce n’est pas une dénaturation.
Pourquoi compare-t-on des vitesses initiales plutôt que des vitesses moyennes sur toute l’expérience ?
- A. au début, le substrat n’est pas limitant
- B. au début, l’enzyme n’est pas encore dans le tube
- C. le produit n’apparaît qu’à la fin
- D. la température monte pendant la mesure
Réponse
A. au début, le substrat n’est pas limitant — Au début, le substrat est abondant et sa concentration connue ; ensuite il s’épuise et la réaction ralentit, ce qui fausserait la comparaison.
Deux enzymes A et B ont le même pH optimal. On peut en conclure que…
- A. elles ont forcément le même substrat
- B. elles catalysent forcément la même réaction chimique
- C. rien sur leur substrat ni sur leur action
- D. elles ont la même séquence
Réponse
C. rien sur leur substrat ni sur leur action — Le pH optimal ne renseigne ni sur le substrat ni sur la réaction : ces propriétés dépendent du site actif propre à chaque enzyme.
On double la concentration en substrat : la vitesse initiale, non nulle, ne change pas. On en déduit que…
- A. l’enzyme était déjà dénaturée
- B. ce n’était pas son substrat
- C. le substrat était épuisé
- D. l’enzyme était déjà saturée
Réponse
D. l’enzyme était déjà saturée — Une Vi non nulle qui ne bouge plus quand [S] augmente : presque tous les sites actifs sont occupés, l’enzyme est saturée.
Avec deux fois plus d’enzyme et deux fois plus de substrat, ce substrat saturant l’enzyme dans les deux cas, Vi est…
- A. multipliée par quatre
- B. multipliée par deux
- C. la même qu’avant
- D. divisée par deux
Réponse
B. multipliée par deux — L’enzyme étant saturée, ajouter du substrat ne change rien ; seule la quantité d’enzyme compte : Vi double.
Valeurs choisies : activité d’une enzyme, en % de celle mesurée à 40 °C : 55 % à 30 °C, 100 % à 40 °C, 80 % à 50 °C (seules températures testées). On peut affirmer que…
- A. son optimum se situe entre 30 et 50 °C
- B. son optimum vaut exactement 40 °C
- C. elle est dénaturée à 30 °C
- D. elle est entièrement dénaturée à 50 °C
Réponse
A. son optimum se situe entre 30 et 50 °C — L’optimum lu dans un tableau ne l’est que parmi les valeurs testées : entre 40 et 50 °C, l’activité pourrait dépasser celle de 40 °C. On sait seulement qu’il se situe entre 30 et 50 °C. À 30 °C, l’enzyme est ralentie ; à 50 °C, elle garde 80 %.
De l’eau oxygénée versée sur un morceau de foie bouilli ne dégage presque pas de dioxygène, parce que…
- A. l’eau oxygénée a été dénaturée
- B. le foie bouilli a perdu ses gènes
- C. la catalase du foie a été dénaturée
- D. la catalase a été consommée
Réponse
C. la catalase du foie a été dénaturée — L’ébullition rompt les liaisons faibles de la catalase : son site actif perd sa forme, l’eau oxygénée n’est plus décomposée.
Dans un tube, le substrat vaut 10,0 mmol·L⁻¹ à t = 0, puis 8,5 à 3 min, 7,0 à 6 min et 6,2 à 9 min. La vitesse initiale de disparition vaut…
- A. 0,42 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- B. 0,5 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- C. 1,5 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- D. 0,63 mmol·L⁻¹·min⁻¹
Réponse
B. 0,5 mmol·L⁻¹·min⁻¹ — Partie rectiligne de 0 à 6 min (− 1,5 toutes les 3 min) : (10,0 − 7,0) ÷ 6 = 0,5 mmol·L⁻¹·min⁻¹. Sur 9 min, on obtiendrait une moyenne, plus faible.
La pente de la tangente à l’origine dépasse la pente moyenne entre 0 et 10 min, car…
- A. l’enzyme se dénature dès le début de la mesure
- B. la tangente ne part pas de l’origine
- C. le produit détruit toujours l’enzyme
- D. le substrat diminue, la réaction ralentit
Réponse
D. le substrat diminue, la réaction ralentit — La réaction ralentit à mesure que le substrat s’épuise : la vitesse moyenne sur 10 min est plus faible que la vitesse initiale.
Le saccharose et le maltose ont la même formule brute, C₁₂H₂₂O₁₁. La saccharase hydrolyse le saccharose mais pas le maltose, car…
- A. leurs formules brutes diffèrent
- B. le maltose est une molécule bien plus grosse
- C. leurs formes dans l’espace diffèrent
- D. le maltose est une protéine
Réponse
C. leurs formes dans l’espace diffèrent — La spécificité de substrat repose sur la forme : même formule brute, mais arrangement différent des atomes, donc complémentarité différente avec le site actif.
Un élève écrit le bilan « amidon + amylase → maltose + amylase ». Son erreur :
- A. l’enzyme ne s’écrit pas dans le bilan
- B. l’amylase est en réalité un produit formé
- C. il manque le dioxygène au bilan
- D. l’amidon n’est pas le substrat
Réponse
A. l’enzyme ne s’écrit pas dans le bilan — L’enzyme n’est ni consommée ni produite : elle s’écrit au-dessus de la flèche ; seuls l’amidon et l’eau sont transformés en maltose.
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