Ressources · 1ʳᵉ · Spécialité SVT
Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques
Catalyse enzymatique, complexe enzyme-substrat, spécificité, influence de la température et du pH, activité enzymatique et phénotype (thème Transmission, variation et expression du patrimoine génétique)
À propos de cette page
Choisis ton niveau. Questions et réponses mélangées à chaque partie. Bonne chance !
Les 24 questions du QCM en version texte
Pour réviser sans écran ou imprimer : chaque question avec ses propositions ; la bonne réponse et son explication se déplient.
Niveau facile — 8 questions
Une enzyme est avant tout…
- A. un glucide de réserve de la cellule
- B. une protéine aux propriétés catalytiques
- C. un lipide des membranes cellulaires
- D. un acide nucléique porteur de gènes
Réponse
B. une protéine aux propriétés catalytiques — Les enzymes sont des protéines : leur structure 3D, déterminée par leur séquence d'acides aminés, leur confère leur propriété catalytique.
Le site actif d'une enzyme est…
- A. la totalité de sa chaîne d'acides aminés
- B. l'extrémité de début de la protéine
- C. le lieu de la cellule où elle est fabriquée
- D. la région où le substrat se fixe et réagit
Réponse
D. la région où le substrat se fixe et réagit — Le site actif est une petite région de l'enzyme, formée d'acides aminés de fixation et d'acides aminés catalytiques.
À la fin d'une réaction catalysée, l'enzyme…
- A. se retrouve intacte et réutilisable
- B. a été transformée en produit
- C. est entièrement dénaturée
- D. reste fixée définitivement au produit
Réponse
A. se retrouve intacte et réutilisable — Un catalyseur n'est pas consommé : l'enzyme est libérée intacte et peut catalyser une nouvelle réaction.
La molécule transformée par une enzyme s'appelle…
- A. le catalyseur
- B. le produit
- C. le substrat
- D. le cofacteur
Réponse
C. le substrat — Le substrat est la molécule transformée, le produit la molécule obtenue ; l'enzyme est le catalyseur.
Le complexe enzyme-substrat correspond à…
- A. la fabrication de l'enzyme par la cellule
- B. la destruction du substrat par la chaleur
- C. l'association transitoire de E et de S
- D. l'assemblage de deux enzymes identiques
Réponse
C. l'association transitoire de E et de S — Le substrat se lie transitoirement au site actif par des liaisons faibles : c'est le complexe enzyme-substrat, étape obligatoire de la catalyse.
Qu'appelle-t-on dénaturation d'une enzyme ?
- A. la perte de sa structure spatiale
- B. l'ajout d'un acide aminé à sa chaîne
- C. sa fixation sur son substrat
- D. son accélération par la chaleur
Réponse
A. la perte de sa structure spatiale — La dénaturation est la perte de la structure spatiale de la protéine, qui entraîne la perte de son activité.
La spécificité d'action signifie qu'une enzyme…
- A. n'agit que dans un seul organe
- B. n'agit qu'à une seule température
- C. n'existe que chez une seule espèce
- D. ne catalyse qu'un type de réaction
Réponse
D. ne catalyse qu'un type de réaction — La spécificité d'action concerne le type de réaction catalysée (hydrolyse, oxydation…), à ne pas confondre avec la spécificité de substrat.
Sur une courbe de suivi, la vitesse initiale se lit…
- A. au niveau du plateau final
- B. au tout début de la réaction
- C. au milieu de l'expérience
- D. au dernier point de mesure
Réponse
B. au tout début de la réaction — La vitesse initiale est la pente de la partie rectiligne du début de la courbe, quand le substrat est encore abondant.
Niveau moyen — 8 questions
Pendant les 4 premières minutes, la concentration du produit passe linéairement de 0 à 2,2 mmol·L⁻¹. La vitesse initiale vaut…
- A. 0,55 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- B. 2,2 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- C. 8,8 mmol·L⁻¹·min⁻¹
- D. 1,8 mmol·L⁻¹·min⁻¹
Réponse
A. 0,55 mmol·L⁻¹·min⁻¹ — Vi = 2,2 / 4 = 0,55 mmol·L⁻¹·min⁻¹ : on divise la variation de concentration par la durée correspondante.
Une amylase est maintenue quelques minutes à 90 °C, puis ramenée à sa température optimale. Son activité…
- A. redevient maximale
- B. double par rapport au témoin
- C. reste nulle car elle est dénaturée
- D. ne dépend plus que du substrat
Réponse
C. reste nulle car elle est dénaturée — Une forte chaleur dénature l'amylase de façon irréversible : même replacée à son optimum, elle reste inactive.
Une enzyme humaine placée à 5 °C montre une activité très faible. Ramenée à son optimum, elle…
- A. reste inactive définitivement
- B. devient une autre enzyme
- C. perd sa spécificité de substrat
- D. retrouve son activité normale
Réponse
D. retrouve son activité normale — Le froid ralentit l'enzyme sans détruire sa structure : l'effet est réversible.
La cellulase hydrolyse la cellulose mais pas l'amidon. Cela illustre…
- A. la spécificité d'action
- B. la spécificité de substrat
- C. la dénaturation de l'enzyme
- D. la saturation de l'enzyme
Réponse
B. la spécificité de substrat — La cellulase ne fixe que la cellulose : c'est la spécificité de substrat, liée à la complémentarité entre substrat et site actif.
Le glucose-6-phosphate est transformé en fructose-6-phosphate par une isomérase et en glucose-1-phosphate par une mutase. Cela illustre…
- A. la spécificité de substrat
- B. l'absence de toute spécificité
- C. la dénaturation par le pH
- D. la spécificité d'action
Réponse
D. la spécificité d'action — Même substrat, deux enzymes, deux réactions différentes : c'est la spécificité d'action.
Pour des concentrations croissantes en substrat, on mesure Vi = 3,1 ; 5,4 ; 6,9 ; 7,0 ; 7,0 µmol·min⁻¹. Le plateau s'explique par…
- A. l'épuisement total du substrat
- B. la saturation des sites actifs
- C. la dénaturation de l'enzyme
- D. l'apparition d'un nouveau substrat
Réponse
B. la saturation des sites actifs — À forte concentration en substrat, tous les sites actifs sont occupés : l'enzyme est saturée et Vi ne peut plus augmenter.
Le substrat étant en excès, on triple la quantité d'enzyme. La vitesse initiale…
- A. reste inchangée
- B. est divisée par trois
- C. est multipliée par trois
- D. devient nulle
Réponse
C. est multipliée par trois — À substrat en excès, Vi est proportionnelle à la quantité d'enzyme : trois fois plus de sites actifs, trois fois plus de complexes formés par unité de temps.
Une mutation remplace un acide aminé de surface, loin du site actif, par un acide aminé de propriétés voisines. Le plus probable :
- A. l'activité est quasi inchangée
- B. l'enzyme devient inactive
- C. le substrat change de nature
- D. l'enzyme change de réaction
Réponse
A. l'activité est quasi inchangée — Un acide aminé de surface, loin du site actif, remplacé par un acide aminé voisin, ne modifie en général ni le repliement ni l'activité.
Niveau difficile — 8 questions
Deux acides aminés du site actif d'une enzyme occupent les positions 57 et 195 de la chaîne. Comment est-ce possible ?
- A. l'enzyme est codée par deux gènes distincts
- B. le site actif s'étend sur 139 acides aminés
- C. le substrat relie les deux acides aminés
- D. le repliement de la chaîne les rapproche
Réponse
D. le repliement de la chaîne les rapproche — Le site actif est tridimensionnel : le repliement de la chaîne rapproche dans l'espace des acides aminés très éloignés dans la séquence.
Sur une courbe produit = f(temps), le plateau final indique le plus souvent…
- A. la saturation de l'enzyme par le substrat
- B. l'épuisement du substrat dans le milieu
- C. la dénaturation de l'enzyme par le produit
- D. l'atteinte de la vitesse initiale maximale
Réponse
B. l'épuisement du substrat dans le milieu — Le plateau de la courbe de suivi traduit l'épuisement du substrat ; la saturation concerne la courbe Vi en fonction de [S].
Un élève affirme : « à 2 °C, l'enzyme est dénaturée, puisque son activité est presque nulle ». Son erreur :
- A. le froid ralentit sans détruire la structure
- B. le froid détruit seulement le substrat
- C. le froid dénature, mais de façon réversible
- D. à 2 °C l'activité est en fait maximale
Réponse
A. le froid ralentit sans détruire la structure — À basse température, l'agitation moléculaire est faible et les rencontres enzyme-substrat sont rares ; la structure est intacte et l'activité revient au réchauffement : ce n'est pas une dénaturation.
Pourquoi compare-t-on des vitesses initiales plutôt que des vitesses moyennes sur toute l'expérience ?
- A. parce que l'enzyme est absente au début
- B. parce que le produit n'apparaît qu'à la fin
- C. parce que le substrat n'y est pas encore limitant
- D. parce que la température y est plus élevée
Réponse
C. parce que le substrat n'y est pas encore limitant — Au début, le substrat est abondant et sa concentration connue ; ensuite il s'épuise et la réaction ralentit, ce qui fausserait la comparaison.
Un hétérozygote porte un allèle codant une enzyme active et un allèle codant une enzyme inactive ; son phénotype est habituel. On en déduit que…
- A. l'allèle de l'enzyme inactive est récessif
- B. l'allèle de l'enzyme inactive est dominant
- C. les deux allèles sont codominants
- D. l'enzyme inactive répare l'enzyme active
Réponse
A. l'allèle de l'enzyme inactive est récessif — Le phénotype de l'hétérozygote est celui de l'allèle fonctionnel : l'allèle codant l'enzyme inactive est récessif, la moitié de l'activité suffisant ici.
Dans une expérience, un tube témoin contient l'enzyme préalablement bouillie. Ce témoin sert à montrer que…
- A. la chaleur accélère toujours la réaction
- B. le substrat est lui aussi une protéine
- C. l'enzyme bouillie reste en partie active
- D. la transformation est due à l'enzyme active
Réponse
D. la transformation est due à l'enzyme active — L'enzyme bouillie est dénaturée : si rien ne se passe dans ce témoin, la transformation observée dans l'essai est bien due à l'enzyme active.
Une mutation remplace un acide aminé catalytique sans modifier la forme globale de l'enzyme. Il est possible que…
- A. l'enzyme ne soit plus une protéine
- B. le substrat se fixe mais ne soit plus transformé
- C. tous les autres acides aminés soient changés
- D. l'enzyme résiste désormais à toute chaleur
Réponse
B. le substrat se fixe mais ne soit plus transformé — Un acide aminé catalytique modifié peut laisser la fixation du substrat intacte mais empêcher sa transformation : le complexe ES est nécessaire mais pas suffisant.
Deux enzymes A et B ont le même pH optimal. On peut en conclure que…
- A. elles ont le même substrat
- B. elles catalysent la même réaction
- C. rien sur leur substrat ni sur leur action
- D. elles ont la même séquence d'acides aminés
Réponse
C. rien sur leur substrat ni sur leur action — Le pH optimal ne renseigne ni sur le substrat ni sur la réaction : ces propriétés dépendent du site actif propre à chaque enzyme.
Moi c'est Ben, j'ai créé ce site pour aider le plus d'élèves possible, partout en France. Je peux aussi reprendre avec toi ce qui coince en cours particulier : en visio, ou à domicile si tu es à Marseille.
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