Ressources · 1ʳᵉ · Spécialité SVT
Enzymes : des biomolécules catalytiques
Enzymes, protéines catalytiques du métabolisme issues de l’expression génétique ; structure tridimensionnelle, site actif et complexe enzyme-substrat ; spécificité de substrat et spécificité d’action ; vitesse initiale et effet des concentrations en substrat et en enzyme ; température, pH et dénaturation ; équipement enzymatique des cellules spécialisées, allèles et phénotype.
À propos de cette page
Les enzymes, catalyseurs du métabolisme
Rappel. En 2de, tu as vu que le métabolisme d’une cellule est formé de voies reliées entre elles et que chaque étape est catalysée par une enzyme, sensible à la température et au pH (« Métabolisme : autotrophie, hétérotrophie et enzymes »). Ce chapitre explique comment une enzyme agit, à l’échelle des molécules.
— Une enzyme est une protéine : une chaîne d’acides aminés dont la séquence est codée par un gène. Les enzymes sont donc des produits de l’expression génétique de la cellule.
— C’est un catalyseur biologique : elle accélère une réaction chimique précise, sans être consommée et sans modifier son bilan (la quantité finale de produit est la même, elle est seulement atteinte plus vite).
— Le substrat est la molécule transformée, le produit la molécule obtenue. On écrit le bilan S → P, le nom de l’enzyme au-dessus de la flèche.
— Une même molécule d’enzyme transforme, l’une après l’autre, un très grand nombre de molécules de substrat : une très petite quantité d’enzyme suffit.
Le nom des enzymes. Il se termine en général par « -ase » et rappelle le substrat (amylase → amidon, lipase → lipides) ou le type de réaction (oxydase, déshydrogénase, décarboxylase).
La catalase. Dans les cellules du foie, la catalase décompose l’eau oxygénée (H₂O₂), un déchet toxique du métabolisme : 2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂. Substrat : l’eau oxygénée ; produits : l’eau et le dioxygène ; enzyme : la catalase. Une seule molécule de catalase peut transformer plusieurs millions de molécules d’eau oxygénée par seconde.
Une enzyme qui sert sans cesse. Valeurs choisies : une molécule d’enzyme transforme 500 molécules de substrat par seconde. En une minute : 500 × 60 = 30 000 molécules, et l’enzyme est toujours intacte.
Réflexe — dans un bilan, le substrat disparaît, le produit apparaît ; l’enzyme, retrouvée intacte, s’écrit au-dessus de la flèche.
Attention — une enzyme ne change pas la quantité finale de produit : avec plus d’enzyme, le même plateau est atteint plus vite. Et dans une hydrolyse, l’eau est un réactif consommé, pas l’enzyme.
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Structure 3D, site actif et complexe enzyme-substrat
— Le site actif est une petite poche de cette structure, formée de quelques acides aminés souvent éloignés dans la séquence mais rapprochés dans l’espace par le repliement : les acides aminés de fixation maintiennent le substrat par des liaisons faibles ; les acides aminés catalytiques réalisent sa transformation.
— La catalyse se déroule en trois temps : fixation du substrat dans le site actif, qui forme le complexe enzyme-substrat (ES), transformation du substrat, libération du ou des produits : E + S → ES → E + P. L’enzyme, intacte, recommence un nouveau cycle.
— Le modèle « clé-serrure » est précisé par l’ajustement induit : le site actif se déforme légèrement au contact du substrat et l’enserre.
Figure 1 — Le cycle catalytique : le substrat, de forme complémentaire du site actif, s’y fixe, est transformé, puis les produits sont libérés.
Observer un site actif. Un logiciel de modélisation moléculaire (par exemple Libmol) affiche le modèle 3D d’une enzyme, seule ou associée à son substrat : on colore les acides aminés au contact du substrat, on repère leur numéro dans la séquence et on mesure leurs distances au substrat.
Le site actif de la chymotrypsine. Cette enzyme digestive coupe les protéines. Trois acides aminés de son site actif, une histidine, un acide aspartique et une sérine, occupent les positions 57, 102 et 195 de la chaîne : 195 − 57 = 138 positions séparent les deux plus éloignés, mais le repliement les place côte à côte dans la poche.
Fixer ne suffit pas. Si un acide aminé catalytique est remplacé, le complexe enzyme-substrat peut encore se former, mais le substrat n’est plus transformé : la formation du complexe est nécessaire mais pas suffisante.
Réflexe — fixation (acides aminés de fixation) puis transformation (acides aminés catalytiques) ; des acides aminés éloignés dans la chaîne peuvent être voisins dans l’espace.
Attention — le site actif n’est pas un segment continu de la chaîne : c’est une structure en trois dimensions. Et il ne forme qu’une petite partie de l’enzyme, dont le reste maintient sa forme.
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Une double spécificité
— Spécificité de substrat : la forme et la répartition des charges électriques du site actif sont complémentaires de celles du substrat. Seul ce substrat, ou quelques molécules de forme très voisine, peut s’y fixer et former un complexe enzyme-substrat.
— Spécificité d’action : une enzyme ne catalyse qu’un type de réaction (hydrolyse, oxydation, ajout d’un groupement phosphate…), déterminé par ses acides aminés catalytiques. Deux enzymes différentes peuvent transformer le même substrat en produits différents.
| Spécificité | Question posée | Ce qui la détermine |
|---|---|---|
| De substrat | Quelle molécule est transformée ? | Complémentarité site actif / substrat |
| D’action | Quelle transformation subit-elle ? | Acides aminés catalytiques |
Concevoir une expérience. Pour la spécificité de substrat, on met la même enzyme avec plusieurs substrats ; pour la spécificité d’action, le même substrat avec plusieurs enzymes. Un seul facteur varie à la fois, et l’on prévoit des témoins : un tube sans enzyme (ou avec l’enzyme bouillie, donc dénaturée) montre que la transformation est due à l’enzyme active. On détecte le substrat ou les produits : eau iodée (amidon), bandelette réactive ou liqueur de Fehling (glucose), sonde à dioxygène.
De substrat. L’amylase de la salive hydrolyse l’amidon mais pas la cellulose, formée elle aussi de glucose : les liaisons entre les glucoses n’ont pas la même orientation, et la cellulose n’est pas complémentaire du site actif.
D’action. Le pyruvate est transformé en lactate par la lactate déshydrogénase (dans un muscle), et en éthanal et CO₂ par la pyruvate décarboxylase (chez la levure) : même substrat, deux enzymes, deux réactions.
Réflexe — je regarde ce qui varie entre les tubes : les molécules proposées à l’enzyme, ou les enzymes proposées à une molécule ; et je vérifie le témoin avant de conclure.
Attention — la spécificité de substrat n’impose pas toujours un substrat unique : certaines enzymes acceptent une petite famille de molécules voisines. Et un tube négatif ne prouve une spécificité que si la même enzyme est active dans un autre tube.
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Mesurer l’activité : la vitesse initiale
— La courbe [produit] = f(t) monte d’abord en ligne droite, puis de plus en plus lentement, et atteint un plateau quand le substrat est épuisé.
— La vitesse initiale Vi est la pente de la tangente à la courbe à t = 0, ou de sa partie rectiligne de départ : Vi = variation de concentration ÷ durée correspondante, avec son unité (par exemple mmol·L⁻¹·min⁻¹). On compare des vitesses initiales, mesurées quand le substrat est encore abondant et sa concentration connue.
— Effet de la concentration en substrat : quand [S] augmente, Vi augmente, puis tend vers une valeur maximale : presque tous les sites actifs sont occupés, l’enzyme est saturée.
— Effet de la quantité d’enzyme : le substrat étant abondant, Vi est proportionnelle à la quantité d’enzyme (deux fois plus de sites actifs, deux fois plus de complexes formés par minute).
Figure 2 — Suivi de l’apparition d’un produit : tangente à l’origine et plateau.
Lire la figure 2. La tangente à l’origine passe par (0 ; 0) et par le point (2 min ; 4,0 mmol·L⁻¹) : Vi = 4,0 ÷ 2 = 2,0 mmol·L⁻¹·min⁻¹. Le plateau, à 8 mmol·L⁻¹, est atteint quand le substrat est épuisé.
Suivre un substrat. La concentration en amidon vaut 6,0 g·L⁻¹ à t = 0, 5,1 g·L⁻¹ à 2 min et 4,2 g·L⁻¹ à 4 min, puis diminue plus lentement. Partie rectiligne de 0 à 4 min : Vi = (6,0 − 4,2) ÷ 4 = 0,45 g·L⁻¹·min⁻¹ d’amidon hydrolysé.
Réflexe — Vi = variation ÷ durée, sur la tangente à l’origine ou les premiers points alignés, avec l’unité et ce qui est suivi (substrat ou produit).
Attention — diviser la valeur finale par la durée totale donne une vitesse moyenne, plus faible que Vi, car la réaction ralentit. Et deux plateaux ne se confondent pas : celui de [produit] = f(t) traduit l’épuisement du substrat, celui de Vi = f([S]) la saturation de l’enzyme.
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Température, pH et structure de l’enzyme
— Température : en dessous de l’optimum, les molécules s’agitent moins, les rencontres enzyme-substrat sont plus rares : l’activité baisse, de façon réversible. Au-dessus, l’agitation rompt les liaisons faibles : la protéine se déplie, le site actif perd sa forme. C’est la dénaturation, en général irréversible.
— pH : il modifie les charges électriques de certains acides aminés, en particulier ceux du site actif : la fixation du substrat et la catalyse en sont gênées. Le pH optimal est souvent proche de celui du milieu où l’enzyme agit ; un pH extrême dénature l’enzyme.
— Des enzymes dont la structure compte davantage de liaisons, notamment de liaisons ioniques, résistent mieux à la chaleur : c’est le cas de nombreuses enzymes de bactéries des sources chaudes.
| Enzyme | Lieu d’action | pH optimal |
|---|---|---|
| Amylase salivaire | Bouche | ≈ 6,8 |
| Trypsine | Intestin grêle | ≈ 8 |
Une charge qui change. Un acide aspartique du site actif porte une charge négative à pH neutre, qui retient un substrat chargé positivement. En milieu très acide, il perd cette charge : le substrat n’est plus retenu, l’activité chute.
Ralentie ou dénaturée ? Valeurs choisies : une enzyme d’optimum 37 °C garde 15 % d’activité à 10 °C ; replacée à 37 °C, elle retrouve 100 % : elle était seulement ralentie. Après 10 min à 75 °C puis retour à 37 °C, elle n’a plus que 3 % : elle est presque entièrement dénaturée.
Réflexe — pour savoir si une enzyme est dénaturée, je la ramène dans ses conditions optimales : activité retrouvée → effet réversible ; activité perdue → dénaturation.
Attention — une activité faible ne prouve pas une dénaturation : le froid ralentit l’enzyme sans détruire sa structure. Et l’optimum lu dans un tableau n’est l’optimum que parmi les valeurs testées.
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Des gènes aux enzymes : spécialisation cellulaire et phénotype
— Équipement enzymatique. Toutes les cellules d’un organisme ont le même génome, mais chacune n’exprime qu’une partie de ses gènes. Certaines enzymes sont présentes dans presque toutes les cellules (celles de la dégradation du glucose, par exemple) ; d’autres ne sont fabriquées que par un type de cellules : elles sont des marqueurs de sa spécialisation. Un profil d’expression mesure, tissu par tissu, la quantité d’ARN messager produite à partir de chaque gène.
— Allèles et activité. Des allèles d’un même gène peuvent coder des enzymes de séquences, donc de structures et d’activités différentes : allèle → séquence d’acides aminés → structure 3D → activité → phénotype moléculaire (présence ou absence d’une molécule), cellulaire, puis de l’organisme.
— Un allèle qui code une enzyme inactive est souvent récessif : chez l’hétérozygote, l’enzyme produite par l’autre allèle suffit en général au phénotype habituel. Le phénotype dépend aussi de l’environnement.
| Modification de la séquence | Effet probable sur l’enzyme |
|---|---|
| Aucun acide aminé changé, ou acide aminé de surface remplacé par un acide aminé de propriétés voisines | Activité conservée |
| Acide aminé du cœur de la protéine modifié | Repliement perturbé : activité diminuée ou nulle |
| Acide aminé du site actif modifié | Fixation ou catalyse altérée, parfois spécificité changée |
| Protéine raccourcie | Enzyme en général non fonctionnelle |
Un marqueur de spécialisation. D’après le Human Protein Atlas, le gène de la lactase n’est exprimé presque que dans l’intestin grêle, alors que celui de la phosphoglycérate kinase, une enzyme de la dégradation du glucose, l’est dans tous les tissus étudiés.
Les groupes sanguins ABO. Le gène ABO code une enzyme qui ajoute un sucre à une molécule de la membrane des hématies. Les enzymes codées par les allèles A et B diffèrent par 4 acides aminés sur 354 : elles n’ajoutent pas le même sucre (spécificité de substrat différente), d’où les marqueurs A ou B. L’allèle O a perdu un nucléotide : la protéine produite est raccourcie et inactive, aucun sucre n’est ajouté.
Réflexe — je localise la modification (surface, cœur, site actif), j’en déduis l’effet sur la structure et l’activité, puis je remonte au phénotype moléculaire, cellulaire et de l’organisme.
Attention — une mutation ne change pas forcément l’activité : tout dépend de la place et de la nature de l’acide aminé remplacé. Et une cellule qui possède le gène d’une enzyme ne la fabrique pas forcément.
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Pour aller plus loin
Ces notions prolongent le chapitre, mais elles sont traitées dans d’autres chapitres.
- Du gène à la protéine (transcription, code génétique, traduction, phénotype aux trois échelles) : chapitre « Expression génétique : transcription, épissage, traduction ».
- Les maladies dues à un allèle d’enzyme et leur prise en charge : chapitre « Génome et santé : mutations, maladies multifactorielles, cancers ».
- La persistance de la lactase chez l’adulte, exemple de sélection naturelle dans l’espèce humaine : chapitre « Histoire humaine lue dans son génome ».
- Les enzymes de la respiration, des fermentations et de la contraction musculaire : en terminale, chapitre « ATP : origine de l’énergie de la contraction ».
- Une enzyme est une protéine, issue de l’expression d’un gène, qui catalyse une réaction précise du métabolisme : elle l’accélère sans être consommée ni modifier son bilan. Le substrat est transformé en produit.
- Le repliement de la chaîne d’acides aminés forme une structure 3D maintenue par des liaisons faibles ; le site actif rassemble des acides aminés de fixation et des acides aminés catalytiques. E + S → ES → E + P.
- Double spécificité : de substrat (complémentarité de forme et de charges entre site actif et substrat), d’action (un type de réaction, fixé par les acides aminés catalytiques). On la met en évidence en ne faisant varier qu’un facteur, avec des témoins.
- La vitesse initiale est la pente de la tangente à l’origine de la courbe de suivi. Elle augmente avec [S] jusqu’à la saturation de l’enzyme ; à substrat abondant, elle est proportionnelle à la quantité d’enzyme.
- La température et le pH agissent sur la structure : le froid ralentit l’enzyme de façon réversible ; une forte chaleur ou un pH extrême la dénaturent, en général de façon irréversible.
- Chaque type de cellule exprime un équipement enzymatique propre, marqueur de sa spécialisation ; des allèles différents codent des enzymes d’activités différentes, d’où des phénotypes différents aux échelles moléculaire, cellulaire et de l’organisme.
Questions fréquentes
Qu’est-ce qu’une enzyme en SVT ?
Une enzyme est une protéine, codée par un gène, qui catalyse une réaction chimique précise du métabolisme : elle l’accélère fortement sans être consommée et sans modifier son bilan. Le substrat est la molécule transformée, le produit la molécule obtenue ; une même molécule d’enzyme sert un très grand nombre de fois.
Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?
C’est une petite poche de la structure 3D de l’enzyme, formée de quelques acides aminés éloignés dans la séquence mais rapprochés par le repliement. Les acides aminés de fixation y retiennent le substrat, formant le complexe enzyme-substrat ; les acides aminés catalytiques le transforment. Puis les produits sont libérés et l’enzyme recommence.
Qu’est-ce que la double spécificité d’une enzyme ?
La spécificité de substrat : seul un substrat de forme et de charges complémentaires du site actif peut s’y fixer. La spécificité d’action : l’enzyme ne catalyse qu’un type de réaction, fixé par ses acides aminés catalytiques. On la montre en faisant agir une enzyme sur plusieurs substrats, ou plusieurs enzymes sur un même substrat, avec des témoins.
Comment calculer la vitesse initiale d’une réaction enzymatique ?
On trace la tangente à la courbe de suivi à t = 0, ou l’on repère la partie rectiligne du début, puis on divise la variation de concentration par la durée correspondante, avec l’unité. On ne prend pas toute la durée de l’expérience : la réaction ralentit quand le substrat s’épuise. Vi augmente avec la concentration en substrat jusqu’à la saturation et elle est proportionnelle à la quantité d’enzyme.
Pourquoi la température et le pH modifient-ils l’activité d’une enzyme ?
La forme de l’enzyme et de son site actif est maintenue par des liaisons faibles. Le froid rend les rencontres enzyme-substrat plus rares, de façon réversible. Une forte chaleur rompt ces liaisons et dénature l’enzyme, en général de façon irréversible. Le pH modifie les charges des acides aminés du site actif ; un pH extrême dénature aussi l’enzyme.
Quel est le lien entre gènes, enzymes et phénotype ?
Chaque enzyme est codée par un gène. Toutes les cellules ont le même génome, mais chaque type de cellule exprime son propre équipement enzymatique, marqueur de sa spécialisation. Des allèles différents codent des enzymes d’activités différentes, ce qui change le phénotype moléculaire, cellulaire puis celui de l’organisme, comme dans la phénylcétonurie ou les groupes sanguins ABO.
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