Enzymes : des biomolécules catalytiques

Enzymes, protéines catalytiques du métabolisme issues de l’expression génétique ; structure tridimensionnelle, site actif et complexe enzyme-substrat ; spécificité de substrat et spécificité d’action ; vitesse initiale et effet des concentrations en substrat et en enzyme ; température, pH et dénaturation ; équipement enzymatique des cellules spécialisées, allèles et phénotype.

À propos de cette page

Cinq problèmes sur documents : la catalase du foie suivie en ExAO, des enzymes modifiées par mutagenèse dirigée pour comprendre le site actif, deux amylases face à la chaleur et un procédé industriel, trois allèles de la phénylalanine hydroxylase, et les profils d’expression de six gènes d’enzymes dans cinq tissus humains.

5 problèmes, du plus simple au plus difficile. Écris tes réponses, puis « Vérifier ».

Résoudre un problème : la méthode

Je lis chaque document : sa nature (protocole, tableau de mesures, séquence, profil d’expression), sa source, si les valeurs sont réelles ou choisies, et ce qui est mesuré (produit, substrat, fixation, activité relative, ARN messager).
Je repère la comparaison utile : essai et témoin, enzyme normale et enzyme modifiée, deux enzymes, deux températures, deux génotypes, deux tissus.
Je calcule dans l’ordre des questions : vitesse initiale sur la partie rectiligne, rapports, écarts de positions, activités moyennes des génotypes.
J’explique à l’échelle moléculaire : site actif, complexe enzyme-substrat, liaisons faibles, structure 3D, puis je remonte au phénotype cellulaire et de l’organisme.
Je conclus par une phrase qui répond à la question, sans confondre enzyme ralentie et dénaturée, plateau d’épuisement et plateau de saturation.

Problème 1 · La catalase du foie suivie en ExAO★★★Facile

Document 1 — Le montage. Dans le bioréacteur d’un dispositif ExAO, on place une solution d’eau oxygénée et une sonde à dioxygène. À t = 0, on ajoute un extrait de foie contenant de la catalase : 2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂. L’essai B est réalisé avec deux fois plus d’extrait que l’essai A, la quantité d’eau oxygénée étant la même.

Document 2 — Les mesures (valeurs choisies).

t (s)	10	20	30	45	60	90
O₂, essai A (µmol·L⁻¹)	13	26	38	52	59	61
O₂, essai B (µmol·L⁻¹)	27	49	58	61	61	61

1. Vitesse initiale de l’essai A : µmol·L⁻¹·s⁻¹
De 0 à 20 s, on gagne 13 µmol·L⁻¹ toutes les 10 s : partie rectiligne. V_i(A) = 26 ÷ 20 = 1,3 µmol·L⁻¹·s⁻¹.
2. Un élève divise 59 µmol·L⁻¹ par 60 s. Il obtient une vitesse sur la première minute, plus faible que la vitesse initiale.
59 ÷ 60 ≈ 0,98 : c’est une vitesse moyenne, qui inclut la phase où l’eau oxygénée s’épuise et où la réaction ralentit (de 45 à 60 s, seulement 7 µmol·L⁻¹ en 15 s).
3. Vitesse initiale de l’essai B : µmol·L⁻¹·s⁻¹
Dans l’essai B, la partie rectiligne se limite aux 10 premières secondes : 27 ÷ 10 = 2,7 µmol·L⁻¹·s⁻¹.
4. Rapport V_i(B) ÷ V_i(A) : (au dixième)
2,7 ÷ 1,3 ≈ 2,1, soit environ 2 : deux fois plus d’enzyme, deux fois plus de complexes enzyme-substrat par seconde, le substrat étant abondant.
5. L’essai B atteint son plateau vers t = s.
Dès 45 s, contre 90 s pour l’essai A.
6. Les deux essais atteignent le même plateau : il traduit l’épuisement du , pas l’arrêt de l’enzyme.
Le plateau traduit l’épuisement du substrat, l’eau oxygénée, en même quantité dans les deux essais : 61 µmol·L⁻¹ de dioxygène. L’enzyme n’en change pas le bilan.

Problème 2 · Le site actif mis à l’épreuve★★★Moyen

Document 1 — Une enzyme et son site actif. Une enzyme bactérienne E, chaîne de 260 acides aminés, hydrolyse un substrat S. Son modèle moléculaire montre que le site actif est formé par quatre acides aminés situés dans une même poche à la surface de l’enzyme : un tryptophane (position 42), un acide glutamique (position 87), une tyrosine (position 118) et un acide aspartique (position 164).

Document 2 — Des enzymes modifiées (valeurs choisies). Des enzymes dont un seul acide aminé est remplacé (mutagenèse dirigée) sont produites. On mesure la fixation du substrat et la vitesse initiale, en % des valeurs de l’enzyme E. L’acide glutamique (Glu) est chargé négativement ; la glutamine (Gln), de même taille, ne porte pas de charge. La lysine (Lys) et l’arginine (Arg) sont deux acides aminés de taille voisine chargés positivement. La proline (Pro) rigidifie la chaîne là où elle se trouve.

Enzyme	Acide aminé remplacé	Localisation	Fixation de S (%)	V_i (%)
E	aucun	—	100	100
M1	Trp 42 → Ala	site actif	6	4
M2	Glu 87 → Gln	site actif	97	0
M3	Lys 215 → Arg	surface, loin du site actif	99	98
M4	Gly 150 → Pro	cœur de la protéine	3	2

1. Chez M1, le substrat n’est presque plus retenu (6 %) et l’activité tombe à 4 % : sans complexe enzyme-substrat, presque aucun ne se forme.
Le substrat n’est presque plus fixé, le complexe enzyme-substrat ne se forme plus : presque aucun produit. La fixation est une étape nécessaire de la catalyse.
2. M1 ne fixe presque plus le substrat : le tryptophane 42 est un acide aminé de .
Fixation 6 %, activité 4 % : le Trp 42 sert à retenir le substrat, c’est un acide aminé de fixation.
3. M2 fixe le substrat mais ne le transforme plus : l’acide glutamique 87 est un acide aminé .
Fixation 97 %, activité 0 % : sa charge, absente chez la glutamine, est indispensable à la réaction. C’est un acide aminé catalytique.
4. M2 montre que la formation du complexe enzyme-substrat est nécessaire, mais pas à la catalyse.
Le complexe se forme (97 %), aucun produit n’apparaît : la fixation est nécessaire mais pas suffisante ; il faut aussi les acides aminés catalytiques.
5. Chez M3, l’activité est (conservée, diminuée ou nulle).
Substitution en surface, loin du site actif, par un acide aminé de taille et de charge voisines : fixation 99 %, activité 98 %, activité conservée.
6. Chez M4, l’acide aminé 150 n’appartient pas au site actif ; la proline perturbe le de la chaîne, qui déforme la poche à distance.
La proline rigidifie la chaîne au cœur de la protéine : le repliement change, la poche se déforme, le substrat ne se fixe plus (3 %). Séquence → structure → fonction.

Problème 3 · Deux amylases face à la chaleur★★★Moyen

Document 1 — Activité relative (en % de l’activité maximale de chaque enzyme ; valeurs choisies) d’une amylase pancréatique de porc et d’une amylase d’une bactérie du sol, mesurée à différentes températures.

Température (°C)	20	40	60	70	80	90	100
Amylase de porc (%)	31	92	22	5	0	0	0
Amylase bactérienne (%)	12	19	47	66	88	100	54

Document 2 — Un procédé industriel. Pour fabriquer des sirops de glucose, l’amidon est d’abord chauffé vers 95 °C pour être dispersé dans l’eau (liquéfaction) ; une amylase ajoutée à cette étape doit couper les longues chaînes d’amidon à cette température.

Document 3 — Deux structures. La comparaison des modèles moléculaires montre que l’amylase bactérienne possède, à taille comparable, davantage de liaisons hydrogène et de liaisons ioniques entre acides aminés de charges opposées, qui maintiennent son repliement.

1. Température optimale de l’amylase de porc, parmi les valeurs testées : °C
Activité la plus forte (92 %) à 40 °C parmi les valeurs mesurées.
2. Écart entre les températures optimales des deux enzymes : °C
Amylase bactérienne : 100 % à 90 °C. 90 − 40 = 50 °C.
3. De 20 °C à 40 °C, l’activité de l’amylase de porc est multipliée par environ (à l’unité).
92 ÷ 31 ≈ 3 : en dessous de l’optimum, l’agitation croissante multiplie les rencontres enzyme-substrat, donc les complexes formés par seconde ; l’enzyme n’était que ralentie à 20 °C.
4. Entre 40 et 80 °C, l’agitation rompt les liaisons de l’amylase de porc : son activité tombe de 92 % à 0 %.
Les liaisons faibles se rompent, la protéine se déplie, le site actif se déforme : dénaturation progressive puis totale.
5. D’après la comparaison des structures, l’amylase bactérienne a davantage de liaisons à rompre : sa dénaturation exige une température plus .
Plus de liaisons maintiennent son repliement : il faut une agitation plus forte, donc une température plus élevée, pour la dénaturer ; sa structure se conserve jusque vers 90 °C.
6. À la plus haute température testée, juste au-dessus de celle de la liquéfaction, l’amylase bactérienne a perdu % de son activité maximale.
À 100 °C, il lui reste 54 % : elle a perdu 100 − 54 = 46 % de son activité maximale, une partie de ses molécules commençant à être dénaturée. L’amylase de porc, à 0 % dès 80 °C, serait dénaturée : seule l’amylase bactérienne convient au procédé du document 2, à 95 °C, sans refroidir le mélange.

Problème 4 · Phénylcétonurie : de l’allèle au phénotype★★★Difficile

Document 1 — Trois allèles d’une enzyme (valeurs choisies). La phénylalanine hydroxylase (PAH) transforme la phénylalanine, un acide aminé apporté par l’alimentation, en tyrosine. On mesure l’activité de l’enzyme codée par trois allèles du gène PAH.

Allèle	Modification de l’enzyme	Activité (% de la référence)
N	aucune (référence)	100
a1	un acide aminé au contact du substrat remplacé	0,8
a2	un acide aminé éloigné de la poche du substrat remplacé ; enzyme moins stable	23

Document 2 — Phénylalaninémie (concentration de phénylalanine dans le sang) d’enfants non traités (valeurs choisies). Valeur habituelle : moins de 120 µmol·L⁻¹. Au-delà d’environ 1 200 µmol·L⁻¹ de façon prolongée, la phénylalanine en excès est toxique pour le cerveau en développement et provoque un retard intellectuel sévère : c’est la phénylcétonurie classique.

Génotype	(N//N)	(N//a1)	(a2//a2)	(a1//a2)	(a1//a1)
Phénylalaninémie (µmol·L⁻¹)	58	81	390	640	1 450

1. Si chaque allèle produit la moitié de l’enzyme, activité attendue chez (N//a1) : % (au dixième)
(100 + 0,8) ÷ 2 = 50,4 %.
2. (N//a1) a une phénylalaninémie habituelle (81 µmol·L⁻¹) : l’allèle a1 est par rapport à N.
L’hétérozygote a le phénotype de (N//N) : la moitié de l’activité suffit, a1 est récessif, N dominant.
3. Activité attendue chez (a1//a2) : % (au dixième)
(0,8 + 23) ÷ 2 = 23,8 ÷ 2 = 11,9 %, entre (a2//a2) (23 %) et (a1//a1) (0,8 %).
4. La phénylalaninémie de (a1//a1) vaut fois celle de (N//N).
1 450 ÷ 58 = 25.
5. Le seul génotype dont la phénylalaninémie dépasse le seuil toxique du document 2 est .
Seul (a1//a1) dépasse 1 200 µmol·L⁻¹ (1 450) ; (a1//a2) et (a2//a2) ont une élévation plus modérée.
6. Chez (a2//a2), le site actif est intact, mais l’enzyme se déplie plus facilement : il reste moins de molécules d’enzyme .
Moins de molécules fonctionnelles, d’où 23 % d’activité. Activité 23 % → 390 ; 11,9 % → 640 ; 0,8 % → 1 450 µmol·L⁻¹ : la gradation des phénotypes suit celle de l’activité enzymatique. Un seul acide aminé changé suffit à modifier le phénotype aux échelles moléculaire, cellulaire et de l’organisme.

Problème 5 · À chaque tissu son équipement enzymatique★★★Difficile

Document 1 — Profils d’expression. Quantité d’ARN messager produite à partir de six gènes d’enzymes dans cinq tissus humains, en nTPM (transcrits par million, normalisés ; d’après le Human Protein Atlas, données ARN consensus, consultées le 6 novembre 2026).

Gène (enzyme)	Foie	Pancréas	Intestin grêle	Muscle squelettique	Glande salivaire
PAH (phénylalanine hydroxylase)	1 316,7	8,2	0,0	0,0	0,1
AMY1A (amylase salivaire)	0,0	2,0	0,0	0,0	7 769,4
PRSS1 (trypsine)	25,8	319 717,0	10,9	8,1	41,2
SI (saccharase-isomaltase)	0,0	0,0	422,2	0,0	0,0
CKM (créatine kinase du muscle)	4,6	4,2	4,0	68 908,9	342,0
GAPDH	2 360,5	602,3	1 337,8	25 843,3	1 693,3

Document 2 — Un même génome. Les cellules de ces cinq tissus proviennent toutes de la même cellule-œuf : elles possèdent les mêmes gènes.

1. Gène exprimé à plus de 500 nTPM dans les cinq tissus, qui code une enzyme de la dégradation du glucose utile à toutes les cellules :
GAPDH (glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase) est exprimé partout : son enzyme sert à toutes les cellules, ce n’est pas un marqueur de spécialisation.
2. Tissu dont les cellules transforment la phénylalanine en tyrosine, parmi les cinq :
Parmi ces cinq tissus, PAH n’est fortement exprimé que dans le foie (1 316,7 nTPM) ; d’après la même base, il l’est aussi dans le rein.
3. Le gène de la trypsine est surtout exprimé dans le .
319 717,0 nTPM dans le pancréas, qui fabrique la trypsine du suc pancréatique.
4. Expression de CKM dans le muscle ÷ expression dans le foie : environ (à la centaine près)
68 908,9 ÷ 4,6 ≈ 14 980, soit environ 15 000 : la créatine kinase du muscle est un marqueur des cellules musculaires.
5. Parmi ces cinq tissus, le gène SI n’est exprimé que dans l’.
Seulement dans l’intestin grêle (422,2 nTPM), où la saccharase-isomaltase achève la digestion des glucides.
6. On appelle ici marqueur d’un tissu un gène au moins 100 fois plus exprimé dans ce tissu que dans chacun des quatre autres. Nombre de gènes du document 1 qui sont des marqueurs :
PAH (1 316,7 ÷ 8,2 ≈ 161), AMY1A, PRSS1, SI et CKM (68 908,9 ÷ 342,0 ≈ 201, la glande salivaire étant le tissu le plus proche) dépassent 100 : 5 marqueurs. GAPDH, exprimé partout (25 843,3 ÷ 2 360,5 ≈ 11 seulement), n’en est pas un. Mêmes gènes dans les cinq tissus (document 2), mais chaque type de cellules n’en exprime qu’une partie : son équipement enzymatique marque sa spécialisation.

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