Cellule musculaire : une structure qui se raccourcit

Du muscle à la fibre, cellule spécialisée à myofibrilles ; sarcomère, bandes et modèle du glissement des filaments ; cycle des têtes de myosine et ATP ; rôle du calcium dans la contraction et le relâchement ; une myopathie, la fibre mal arrimée à sa matrice extracellulaire.

À propos de cette page

Cinq problèmes à partir de documents : un sarcomère mesuré dans trois états, des fibres perméabilisées avec ou sans ATP et calcium, la tension selon la longueur des sarcomères (Gordon, Huxley et Julian), une crise d’hyperthermie maligne sous anesthésie, deux lignées de souris myopathes et le bleu Evans.

5 problèmes, du plus simple au plus difficile. Écris tes réponses, puis « Vérifier ».

Résoudre un problème : la méthode

Je lis chaque document : ce qui est mesuré (longueurs, tension, Ca²⁺, enzyme du sang, coloration), l’unité et les conditions (ATP, Ca²⁺, substance, mutation).
Je repère le témoin et le seul facteur qui change d’un lot, d’un patient ou d’une lignée à l’autre.
Je calcule : bandes I = sarcomère − bande A, zone H, chevauchement, rapport entre deux valeurs, pourcentage.
Je relie chaque résultat à une étape : glissement des filaments, cycle des têtes et ATP, sortie et repompage du Ca²⁺, arrimage de la fibre à sa matrice.
Je conclus en une phrase sur le rôle de l’élément étudié dans la contraction ou dans la survie de la fibre.

Problème 1 · Montrer que les filaments glissent★★★Facile

Document — Un même sarcomère mesuré dans trois états (électronographies, longueurs en µm).

État	Sarcomère	Bande A	Zone H
étiré	2,80	1,57	0,80
repos	2,40	1,57	0,40
contracté	1,90	1,57	absente

1. Longueur totale des bandes I à l’état étiré : µm
Bandes I = sarcomère − bande A = 2,80 − 1,57 = 1,23 µm.
2. Longueur totale des bandes I à l’état contracté : µm
1,90 − 1,57 = 0,33 µm.
3. De l’état étiré à l’état contracté, le sarcomère et les bandes I diminuent tous deux de µm.
Sarcomère : 2,80 − 1,90 = 0,90 µm ; bandes I : 1,23 − 0,33 = 0,90 µm : 0,90 µm dans les deux cas, alors que la bande A ne varie pas.
4. Longueur d’un filament d’actine, de la strie Z au bord de la zone H, calculée à l’état étiré puis au repos : µm dans les deux cas
Longueur = (sarcomère − zone H) ÷ 2 : (2,80 − 0,80) ÷ 2 = 1,00 µm et (2,40 − 0,40) ÷ 2 = 1,00 µm : 1,00 µm, l’actine ne raccourcit pas.
5. À l’état contracté, les filaments d’actine venus des deux stries Z se chevauchent au centre sur µm.
Deux filaments de 1,00 µm occupent 2,00 µm dans un sarcomère de 1,90 µm : ils se chevauchent sur 2,00 − 1,90 = 0,10 µm. Il n’y a plus de zone de myosine seule : la zone H a disparu.
6. Conclusion : les filaments gardent leur longueur ; seul leur change.
Seul le chevauchement augmente : les mesures valident le modèle du glissement des filaments, et non un raccourcissement des filaments.

Problème 2 · ATP et calcium : des fibres perméabilisées★★★Moyen

Document 1 — Le montage. Des fibres musculaires traitées au glycérol ont une membrane devenue perméable et ont perdu leurs réserves (ATP, Ca²⁺, glycogène). On les place dans des solutions de composition contrôlée, puis on observe leur longueur et leur résistance quand on les tire.

Document 2 — Les résultats.

Lot	Solution	Observation
1	ATP, sans Ca²⁺	pas de raccourcissement ; la fibre s’allonge facilement quand on la tire
2	Ca²⁺, sans ATP	pas de raccourcissement ; la fibre résiste fortement quand on la tire
3	ATP et Ca²⁺	raccourcissement ; quelques minutes plus tard, la fibre reste courte et résiste fortement quand on la tire
4	fibre raccourcie du lot 3, placée dans une solution d’ATP sans Ca²⁺	la fibre reprend sa longueur et s’allonge facilement

1. En comparant les lots 1 et 3, le facteur qui déclenche le raccourcissement est la présence d’ions .
Seule la présence de Ca²⁺ distingue le lot 3 du lot 1 ; l’ATP seul ne suffit pas, le Ca²⁺ seul non plus (lot 2).
2. Lot 1 : sans Ca²⁺, les sites de l’actine restent : aucun pont ne relie les filaments, qui coulissent librement.
Les sites restent masqués ; les têtes, chargées en ATP, restent détachées : la fibre est souple.
3. Lot 2 : les têtes fixées à l’actine ne s’en détachent pas, car c’est la fixation d’un qui provoque le détachement.
Le Ca²⁺ démasque les sites, les têtes se fixent mais, sans ATP, ne se détachent plus : ponts permanents, fibre rigide.
4. Lot 3, à la fin : l’ATP est épuisé, et les têtes restent bloquées sur l’actine après leur dernier .
Après le dernier pivotement, aucun ATP ne vient détacher les têtes : la fibre reste raccourcie et rigide.
5. Lot 4 : l’ATP détache les têtes ; sans Ca²⁺, elles ne peuvent plus se .
Sans Ca²⁺, les têtes ne peuvent plus se refixer : les filaments ne sont plus retenus et la fibre se relâche. Le relâchement exige l’ATP et le retrait du Ca²⁺.
6. L’état du lot 2 se retrouve dans les muscles quelques heures après la mort : c’est la rigidité .
Après la mort, l’ATP n’est plus régénéré et le Ca²⁺ fuit du réticulum : c’est la rigidité cadavérique.

Problème 3 · Tension et longueur des sarcomères★★★Moyen

Document 1 — Tension maximale d’une fibre de grenouille stimulée à longueur fixe, selon la longueur de ses sarcomères (d’après Gordon, Huxley et Julian, 1966 ; valeurs arrondies).

Sarcomère (µm)	2,0	2,2	2,6	3,0	3,4	3,8
Tension (% du maximum)	100	100	72	45	17	0

Document 2 — Les filaments de cette fibre. Chaque filament d’actine mesure 1,0 µm depuis sa strie Z. Le filament de myosine mesure 1,65 µm, centré dans le sarcomère ; sa zone centrale, large de 0,2 µm, ne porte pas de têtes.

1. Longueur du sarcomère au-delà de laquelle l’actine ne chevauche plus du tout la myosine : µm
Deux filaments d’actine et un filament de myosine placés bout à bout : 1,0 + 1,65 + 1,0 = 3,65 µm. Au-delà, aucune tête ne peut atteindre l’actine : tension nulle (3,8 µm).
2. Dans chaque demi-sarcomère, longueur sur laquelle l’actine chevauche la myosine pour un sarcomère de 2,6 µm : µm
Depuis la strie Z, la myosine commence à 2,6 ÷ 2 − 1,65 ÷ 2 = 1,3 − 0,825 = 0,475 µm ; l’actine s’arrête à 1,0 µm. Chevauchement : 1,0 − 0,475 = 0,525 µm.
3. Même calcul pour un sarcomère de 3,0 µm : µm
La myosine commence à 1,5 − 0,825 = 0,675 µm de la strie Z : 1,0 − 0,675 = 0,325 µm.
4. Rapport du chevauchement à 3,0 µm à celui à 2,6 µm : (au centième)
0,325 ÷ 0,525 ≈ 0,619, soit 0,62.
5. Rapport des tensions correspondantes, 45 ÷ 72 : (au centième)
45 ÷ 72 = 0,625, soit 0,63 : presque le même rapport.
6. Au-delà de 2,2 µm, tension et chevauchement diminuent donc dans la même .
Tension et chevauchement diminuent dans la même proportion : moins de têtes font face à l’actine, moins de ponts se forment en même temps. C’est ce que prévoit le modèle du glissement.
7. Entre 2,0 et 2,2 µm, raccourcir le sarcomère n’ajoute aucune tête face à l’actine : la courbe de la tension forme un .
L’extrémité de l’actine est dans la zone centrale sans têtes : toutes les têtes peuvent déjà former des ponts, d’où un plateau de tension maximale.

Problème 4 · Une crise déclenchée par l’anesthésie★★★Difficile

Document 1 — L’hyperthermie maligne. Chez des personnes porteuses d’une mutation du gène d’un canal calcique du réticulum sarcoplasmique (appelé RyR1), certains anesthésiques inhalés, comme l’halothane, provoquent une sortie massive et incontrôlée de Ca²⁺ du réticulum, sans potentiel d’action. Pendant l’opération apparaissent une rigidité des muscles, une forte hausse du CO₂ produit et de la température du corps.

Document 2 — Le test de contracture (données simplifiées). Un fragment de muscle prélevé est exposé à l’halothane ; tension développée : 0,5 mN pour un témoin, 3,5 mN pour le patient.

Document 3 — Le traitement. On arrête l’anesthésique et on injecte du dantrolène, une molécule qui agit sur le canal RyR1 : la rigidité disparaît.

1. Pendant la crise, la concentration de Ca²⁺ du cytosol des fibres reste .
Le Ca²⁺ sort sans arrêt du réticulum : sa concentration reste élevée, même sans potentiel d’action.
2. Les sites de fixation de la myosine sur l’actine restent donc .
Les sites restent démasqués : les têtes enchaînent les cycles, les muscles se contractent en permanence, d’où la rigidité.
3. Dans le test, le fragment du patient développe fois la tension du témoin.
3,5 ÷ 0,5 = 7 : son réticulum libère beaucoup plus de Ca²⁺ sous halothane.
4. Les cycles des têtes et les pompes du réticulum, qui tentent de repomper le Ca²⁺, consomment massivement de l’.
Les têtes hydrolysent l’ATP à chaque cycle, les pompes aussi (deux Ca²⁺ par ATP).
5. La régénération de cet ATP par la respiration explique en partie la hausse du CO₂ produit ; l’énergie non récupérée sous forme d’ATP est dissipée en .
L’énergie non récupérée est dissipée en chaleur, d’où la hausse de la température (voir le chapitre sur l’origine de l’ATP).
6. Le dantrolène fait cesser la rigidité : il la sortie du Ca²⁺ par le canal RyR1.
Il bloque la sortie du Ca²⁺ : la concentration de Ca²⁺ baisse grâce aux pompes, les sites sont masqués, les muscles se relâchent.

Problème 5 · Deux myopathies, deux maillons★★★Difficile

Document 1 — Deux lignées de souris myopathes. Souris mdx : mutation du gène de la dystrophine (modèle de la myopathie de Duchenne). Souris dy : mutation du gène d’une chaîne de la laminine. Dans les deux lignées, les fibres musculaires dégénèrent.

Document 2 — Le bleu Evans (Straub et coll., 1997). Ce colorant, injecté dans le sang, ne traverse pas une membrane plasmique intacte. Souris normales : aucune fibre colorée ; souris mdx : nombreuses fibres colorées ; souris dy : très peu de fibres colorées.

Document 3 — Créatine kinase sanguine (données simplifiées) : 150 U/L chez les souris normales, 7 500 U/L chez les souris mdx.

1. Chez les souris mdx, la protéine absente se trouve dans le de la fibre, sous la membrane.
La dystrophine est une protéine du cytosol, liée à l’actine et à une protéine de la membrane.
2. Chez les souris dy, la protéine absente se trouve hors de la fibre, dans la extracellulaire.
La laminine appartient à la matrice extracellulaire (lame basale).
3. Créatine kinase des souris mdx : fois celle des souris normales.
7 500 ÷ 150 = 50 : l’enzyme du cytosol a fui de nombreuses fibres.
4. Sans dystrophine, la membrane est lésée par les répétées de la fibre.
Chaque contraction tire sur une membrane qui n’est plus soutenue : elle se déchire, laisse entrer le colorant et fuir la créatine kinase.
5. Chez les souris dy, la membrane reste presque intacte et pourtant les fibres dégénèrent : dans les deux lignées, la fibre n’est plus à la lame basale qui l’entoure.
Les mécanismes diffèrent (membrane lésée ou non), mais dans les deux cas la fibre n’est plus arrimée à sa matrice extracellulaire : un défaut d’interaction entre protéines membranaires et matrice fait dégénérer la fibre.
6. La protéine membranaire qui relie ces deux protéines absentes, à travers la membrane, est le .
Le dystroglycane se lie à la dystrophine du côté du cytosol et à la laminine du côté de la matrice.

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