Cellule musculaire : une structure qui se raccourcit

Complète avec le mot exact.

1. Le tendon qui prolonge le muscle est riche en , une protéine fibreuse qui résiste à la traction.
   Le collagène rend le tendon résistant : il transmet la traction du muscle à l’os.
2. Les fibres d’un muscle strié squelettique sont regroupées en musculaires.
   Les fibres sont groupées en faisceaux, entourés de tissu conjonctif.
3. Dans le cytoplasme de la fibre, de nombreuses régénèrent l’ATP par respiration.
   Les mitochondries régénèrent l’ATP par respiration (chapitre voisin sur l’origine de l’ATP).
4. Le cytoplasme de la fibre est occupé par des , formées de sarcomères placés bout à bout.
   Les myofibrilles occupent presque tout le cytoplasme de la fibre.
5. Piège : la myofibrille n’est pas une cellule, mais un élément du de la fibre.
   La fibre est une cellule ; la myofibrille est une partie de son cytosquelette d’actine et de myosine.

Calcule. Réponds par un nombre.

1. Sur une électronographie agrandie 25 000 fois, un sarcomère mesure 55 mm. Longueur réelle de ce sarcomère : µm.
   55 mm = 55 000 µm ; 55 000 ÷ 25 000 = 2,2 µm. On convertit d’abord dans l’unité attendue.
2. Au microscope optique (× 400), une fibre a un diamètre de 24 mm sur la photographie. Son diamètre réel est de µm.
   24 mm = 24 000 µm ; 24 000 ÷ 400 = 60 µm.
3. Une myofibrille de 1,2 cm est formée de sarcomères de 2,4 µm : elle en compte en série.
   1,2 cm = 12 000 µm ; 12 000 ÷ 2,4 = 5 000 sarcomères.
4. Chacun de ces sarcomères raccourcit de 0,36 µm : la myofibrille raccourcit de mm.
   5 000 × 0,36 = 1 800 µm = 1,8 mm.
5. Ce raccourcissement représente % de sa longueur.
   1,8 ÷ 12 = 0,15, soit 15 % ; on retrouve 0,36 ÷ 2,4 = 0,15 : même pourcentage que chaque sarcomère.

Modèle : une fibre cylindrique de 3,6 cm de long et 50 µm de diamètre, dont les sarcomères mesurent 2,4 µm au repos. On admet que son volume reste constant pendant la contraction (en réalité, il varie très peu).

1. Nombre de sarcomères en série dans une de ses myofibrilles :
   3,6 cm = 36 000 µm ; 36 000 ÷ 2,4 = 15 000.
2. La fibre raccourcit de 6 mm : chaque sarcomère raccourcit de µm.
   6 mm = 6 000 µm ; 6 000 ÷ 15 000 = 0,4 µm : chaque sarcomère passe de 2,4 à 2,0 µm.
3. Longueur de la fibre contractée : cm.
   3,6 − 0,6 = 3,0 cm, soit 3,0 ÷ 3,6 = 5/6 de la longueur de repos.
4. À volume constant, l’aire de la section de la fibre est multipliée par .
   Volume = aire × longueur : la longueur est multipliée par 5/6, donc l’aire par 6/5 = 1,2.
5. Son diamètre passe de 50 µm à µm (à l’unité).
   L’aire varie comme le carré du diamètre : diamètre × √1,2 ≈ 1,095, soit 50 × 1,095 ≈ 55 µm. Piège : 50 × 1,2 = 60 µm est faux, c’est l’aire qui est multipliée par 1,2. La fibre s’épaissit bien en se raccourcissant.

Écris le ou les filaments présents dans chaque zone : actine, myosine, ou actine et myosine.

1. Zone H :
   La zone H, au centre de la bande A, ne contient que de la myosine : l’actine ne l’atteint pas.
2. Bande I :
   La bande I, de part et d’autre d’une strie Z, ne contient que de l’actine.
3. Bord de la bande A, de part et d’autre de la zone H :
   Là, l’actine chevauche la myosine : actine et myosine. C’est la zone des ponts actomyosine.
4. Zone qui disparaît la première quand le sarcomère se raccourcit fortement : zone
   Quand les extrémités des filaments d’actine se rejoignent au centre, la zone H disparaît ; la bande A, elle, ne change pas.

Électronographie d’une myofibrille au repos : sarcomère de 2,35 µm, bande A de 1,58 µm, zone H de 0,31 µm. Réponds par un nombre.

1. Longueur totale des bandes I du sarcomère : µm
   Bandes I = sarcomère − bande A = 2,35 − 1,58 = 0,77 µm (les deux moitiés réunies).
2. Largeur d’une demi-bande I, entre une strie Z et le bord de la bande A : µm (au centième)
   0,77 ÷ 2 = 0,385, soit 0,39 µm. Piège : 0,77 µm, ce sont les deux demi-bandes.
3. Longueur d’un filament d’actine, de la strie Z au bord de la zone H : µm
   Les deux filaments d’actine occupent le sarcomère sauf la zone H : 2,35 − 0,31 = 2,04 µm, soit 1,02 µm chacun.
4. Longueur de chevauchement actine-myosine de chaque côté de la zone H : µm (au millième)
   Bande A hors zone H, partagée en deux : (1,58 − 0,31) ÷ 2 = 0,635 µm. Vérification : 0,385 + 0,635 = 1,02 µm, la longueur d’un filament d’actine.

Dans une fibre, les filaments de myosine mesurent 1,6 µm et chaque filament d’actine 1,0 µm depuis sa strie Z. Réponds par un nombre.

1. Pour un sarcomère de 2,7 µm, la zone H mesure µm.
   Zone H = sarcomère − 2 × actine = 2,7 − 2,0 = 0,7 µm.
2. Pour ce même sarcomère, les bandes I mesurent au total µm.
   Bandes I = 2,7 − 1,6 = 1,1 µm. Piège : ne pas retirer deux fois la myosine.
3. Le sarcomère raccourcit jusqu’à 2,0 µm : la zone H vaut alors µm.
   2,0 − 2,0 = 0 : les extrémités des filaments d’actine se touchent au centre.
4. Le sarcomère raccourcit encore jusqu’à 1,8 µm : les bandes I ne mesurent plus, au total, que µm.
   Bandes I = sarcomère − bande A = 1,8 − 1,6 = 0,2 µm : elles disparaîtraient si le sarcomère atteignait la longueur de la myosine.
5. Pour un sarcomère de 2,4 µm, l’actine chevauche la myosine, de chaque côté, sur µm.
   Demi-bande I = (2,4 − 1,6) ÷ 2 = 0,4 µm ; chevauchement = 1,0 − 0,4 = 0,6 µm. Piège : oublier de diviser les bandes I par 2.

Complète les étapes du cycle d’une tête de myosine.

1. La tête, chargée d’ADP et de Pi, se fixe sur l’actine : il se forme un actomyosine.
   La liaison tête-actine est le pont actomyosine.
2. La libération de Pi puis d’ADP entraîne le de la tête, qui tire l’actine vers le centre du sarcomère.
   C’est le pivotement : le filament d’actine avance de quelques nanomètres.
3. Pendant ce mouvement, la tête reste à l’actine.
   La tête reste fixée : c’est elle qui tire l’actine. Elle ne s’en détache qu’après la fixation d’un ATP.
4. L’hydrolyse de l’ATP fixé redresse la tête : un nouveau cycle commence si les sites de l’actine restent .
   La tête redressée, chargée d’ADP et de Pi, se refixe si les sites de l’actine sont démasqués, donc tant que le Ca²⁺ est présent.

Réponds par le mot ou le nombre demandé.

1. Une fibre privée d’ATP ne peut ni se contracter ni se relâcher : elle devient .
   Sans ATP, les têtes fixées ne se détachent plus : la fibre devient rigide.
2. Une tête effectue 5 cycles par seconde pendant 4 s : elle hydrolyse ATP.
   Un ATP par cycle : 5 × 4 = 20 ATP.
3. Les têtes des deux moitiés d’un filament épais sont orientées en sens .
   En sens opposés : chaque moitié tire l’actine de son côté vers le centre, et les deux stries Z se rapprochent.
4. Parce qu’elle hydrolyse l’ATP, la tête de myosine est une enzyme de type .
   Une enzyme qui hydrolyse l’ATP est une ATPase.

Données simplifiées : chaque cycle d’une tête fait avancer le filament d’actine de 10 nm et consomme un ATP. Un sarcomère passe de 2,6 µm à 2,3 µm en 0,1 s. Réponds par un nombre.

1. Raccourcissement de chaque demi-sarcomère : µm
   Le sarcomère perd 2,6 − 2,3 = 0,3 µm, partagés entre ses deux moitiés : 0,15 µm. Piège : 0,3 µm est le raccourcissement du sarcomère entier.
2. Soit nm.
   1 µm = 1 000 nm : 0,15 × 1 000 = 150 nm.
3. Nombre minimal de cycles successifs pour ce glissement :
   150 ÷ 10 = 15 cycles.
4. Une moitié du filament épais porte 300 têtes ; si chacune fait ces cycles, elles hydrolysent ATP.
   300 × 15 = 4 500 ATP.
5. Chaque tête effectue en moyenne cycles par seconde.
   15 cycles en 0,1 s : 15 ÷ 0,1 = 150 cycles par seconde.

Complète avec le mot exact.

1. Au repos, les ions Ca²⁺ sont stockés dans le qui entoure chaque myofibrille.
   Le réticulum sarcoplasmique enveloppe chaque myofibrille et stocke le Ca²⁺.
2. Le potentiel d’action musculaire provoque l’ouverture de canaux du réticulum.
   Des canaux calciques s’ouvrent : le Ca²⁺ sort dans le cytosol.
3. En se fixant sur des protéines associées à l’actine, les ions Ca²⁺ les sites de fixation de la myosine.
   Ils démasquent les sites : les têtes peuvent former des ponts. Le Ca²⁺ ne fournit aucune énergie.
4. Au relâchement, la concentration de Ca²⁺ du cytosol et les sites de l’actine sont de nouveau masqués.
   Le Ca²⁺ est repompé dans le réticulum : sa concentration diminue.

Une fibre isolée est stimulée après avoir reçu une substance. Complète la conséquence.

1. Un chélateur injecté dans la fibre capte les ions Ca²⁺ dès leur sortie du réticulum : potentiel d’action normal, contraction .
   Le Ca²⁺ capté ne démasque pas les sites de l’actine : contraction absente, alors que l’excitation est normale.
2. Une substance empêche le Ca²⁺ de sortir du réticulum : après la stimulation, la concentration de Ca²⁺ du cytosol reste .
   Le Ca²⁺ reste stocké : sa concentration dans le cytosol reste faible, les sites restent masqués et la fibre ne se contracte pas, alors que le potentiel d’action est normal.
3. Un inhibiteur des pompes à Ca²⁺ du réticulum est ajouté : après la stimulation, le relâchement est .
   Le Ca²⁺ reste dans le cytosol, les sites restent démasqués : le relâchement est ralenti, voire empêché.
4. Le réticulum d’une fibre a été vidé de son Ca²⁺ au préalable : stimulée, la fibre reste .
   Sans réserve de Ca²⁺, l’excitation ne peut plus être couplée : la fibre reste relâchée, alors que l’ATP et les filaments sont intacts.

Données simplifiées : lors d’une secousse, le réticulum libère 0,24 µmol de Ca²⁺ par gramme de muscle ; ses pompes renvoient 2 ions Ca²⁺ par ATP hydrolysé. Les têtes de myosine hydrolysent 0,36 µmol d’ATP par gramme pendant la même secousse. Réponds par le nombre ou le mot demandé.

1. ATP hydrolysé par les pompes pour repomper ce Ca²⁺ : µmol par gramme
   2 Ca²⁺ par ATP : 0,24 ÷ 2 = 0,12 µmol. Piège : multiplier par 2.
2. ATP total hydrolysé pendant la secousse : µmol par gramme
   0,36 + 0,12 = 0,48 µmol.
3. Part de cet ATP consacrée au relâchement par repompage du Ca²⁺ : %
   0,12 ÷ 0,48 = 0,25, soit 25 % : le relâchement consomme une part importante de l’ATP.
4. Le muscle contient 4,8 µmol d’ATP par gramme : sans régénération, il pourrait fournir secousses.
   4,8 ÷ 0,48 = 10 secousses : l’ATP doit être régénéré en permanence.
5. Si les pompes sont bloquées, la concentration de Ca²⁺ du cytosol reste et la fibre ne se relâche pas.
   Le Ca²⁺ reste élevé : les sites restent démasqués, les têtes se refixent sans cesse.

Complète la chaîne qui arrime la fibre à sa matrice.

1. La dystrophine relie les filaments d’ du cytosquelette à une protéine de la membrane.
   La dystrophine, protéine du cytosol, est liée à l’actine du cytosquelette.
2. Le , protéine membranaire, relie la dystrophine à la matrice extracellulaire.
   Le dystroglycane traverse la membrane : il fait le lien entre l’intérieur et l’extérieur de la fibre.
3. À l’extérieur de la fibre, cette protéine membranaire se lie à la .
   La laminine est une protéine de la matrice extracellulaire.
4. La matrice extracellulaire au contact de chaque fibre s’appelle la basale.
   La lame basale entoure chaque fibre ; elle est riche en laminine.

Données simplifiées sur la myopathie de Duchenne. Réponds par le nombre ou le mot demandé.

1. Sur une biopsie, 42 fibres sur 120 sont en dégénérescence : %
   42 ÷ 120 = 0,35, soit 35 %.
2. Les fibres détruites sont peu à peu remplacées par du tissu fibreux et .
   Du tissu fibreux et graisseux, qui ne se contracte pas : la force diminue.
3. Plus tard, ce tissu de remplacement occupe 60 % du volume d’un muscle : il ne reste que % de tissu contractile.
   100 − 60 = 40 % : la force du muscle diminue d’autant.
4. Le gène de la dystrophine est porté par le chromosome X : la maladie touche surtout les .
   Les garçons n’ont qu’un chromosome X : un seul allèle muté suffit à les priver de dystrophine.

Thérapie génique chez des souris mdx (données simplifiées). La dystrophine a une extrémité qui se lie à l’actine et une autre qui se lie au dystroglycane, séparées par une longue partie centrale. On fait produire aux fibres l’une de trois dystrophines raccourcies. Version 1 : partie centrale très réduite, extrémités conservées. Version 2 : extrémité liée au dystroglycane supprimée. Version 3 : extrémité liée à l’actine supprimée. Créatine kinase sanguine (U/L) : souris normales 300 ; mdx non traitées 8 000 ; version 1 : 1 200 ; versions 2 et 3 : environ 7 800.

1. Avec la version 1, la créatine kinase baisse de % par rapport aux souris mdx non traitées.
   (8 000 − 1 200) ÷ 8 000 = 6 800 ÷ 8 000 = 0,85, soit 85 %. Piège : comparer à la valeur des souris normales au lieu de celle des souris non traitées.
2. Nombre de versions avec lesquelles la créatine kinase reste presque au niveau des souris non traitées :
   2 versions (2 et 3) : environ 7 800 U/L contre 8 000 U/L. Il manque à chacune un maillon de la liaison entre l’actine et la membrane.
3. Version 3 : la dystrophine raccourcie est liée au dystroglycane, mais pas à l’actine ; la membrane, mal arrimée, reste par les contractions.
   La membrane reste lésée : le complexe membranaire est en place, mais il n’est plus relié au cytosquelette. Des souris qui produisent une forme courte naturelle de dystrophine, sans extrémité liée à l’actine, ont montré ce résultat : complexe membranaire rétabli, fibres qui dégénèrent toujours (Cox et coll., 1994).
4. La version 1 montre que la longue partie centrale de la dystrophine n’est pas à l’arrimage de la fibre.
   Presque sans sa partie centrale, la dystrophine relie encore l’actine au dystroglycane : ce sont ses deux extrémités qui sont indispensables. C’est le principe des micro-dystrophines testées chez la souris mdx (Harper et coll., 2002).
5. Avec la version 1, la créatine kinase reste au-dessus de celle des souris normales : la protection des fibres est donc .
   1 200 U/L contre 300 : la protection est partielle, une partie des fibres laisse encore fuir l’enzyme.